1999 Fiscal Year Annual Research Report

生体エネルギー変換における金属イオンと蛋白質の役割

Research Project

Project/Area Number	08249106
Research Institution	Okazaki National Research Institutes
Principal Investigator	北川禎三岡崎国立共同研究機構, 分子科学研究所, 教授 (40029955)
Co-Investigator(Kenkyū-buntansha)	堀洋大阪大学, 理学部, 助手 (20127294) 成田吉徳九州大学, 有機化学基礎研究センター, 教授 (00108979) 吉川信也姫路工業大学, 理学部, 教授 (40068119) 茂木立志東京大学, 大学院・理学系研究科, 助手 (90219965)
Keywords	末端酸化酵素 / 光合成 / プロトンポンプ / 電子伝達 / 呼吸鎖 / チトクロム酸化酵素 / 銅タンパク質 / 振動スペクトル
Research Abstract	本班は生体エネルギー変換のうちで最も基本的な呼吸鎖及び光合成電子伝達系の金属タンパクを取り扱う研究者とタンパク中の電子伝達やプロトン輸送という現象を中心に調べる研究者、その他蛋白高次構造とか磁性に注目する研究者が、共同研究の課題をたてて、特定領域研究グループとしての特徴を発揮するように努力した。酸素呼吸をする生物は、栄養素の代謝で得られる電子を電子伝達系という蛋白群を通して酸素分子に伝達し、その電子移動で駆動されるプロトンポンプを動かして、H^+濃度勾配をつくる。ウシの末端酸化酵素の3次元構造が本班の班員により解明され、国際的な注目を浴びた。本年はその分解能が2.3Åまで進んだ。その反応機構に関しても時間分解振動分光の実験が進み、酸素が水になる程度の全部の中間体が検出されると共に、プロトン輸送に関する赤外吸収の研究も進んだ。錯体科学的にこの鉄-銅2核活性部位を合成する事にも成功し、そこに結合した酸素の振動スペクトルも得られた。哺乳類の末端酸化酵素はチトクロムaa_3型であるが大腸菌のそれはチトクロムbo_3型でその分子生物学的研究により鉄-銅2核活性部位の重要アミノ酸残基の役割に関する研究が進んだ。またaa_3型とbo_3型のキメラ蛋白も作られて生物進化に関する解析もなされた。bo_3型酵素もaa_3型と同じ反応機構で進むと考えられるが、そのP中間体に対しチロシンラジカルのシグナルが検出され国際的な注目を浴びている。

Research Products

(6 results)

All Other

All Publications (6 results)

[Publications] T. tomita et al.: "Resonance Raman investigation of Fe-N-O structure of nitrosylheme in myoglobin and its mutants"Journal of Physical Chemistry Part B. 103. 7044-7054 (1999)
[Publications] T. Iwase et al.: "Infrared evidence for Cu_B ligation of photodissoclated CO of cytochrome c oxidase at ambient temperatures and accompanied deprotonation of a carboxyl side chain of protein"Journal of American Chemical Society. 121. 1415-1416 (1999)
[Publications] Y. Yoshikawa et al.: "Redox-coupled crystal structural changesin bovine heart cytochrome c oxidase"Science. 280. 1723-1729 (1999)
[Publications] F. Tani et al.: "Synthesis of Heme-tris(imidazoyl)methane Copper Complex, the First Binuclear Complex Bearing Three Inidazole Ligands for copper, as an Active Site Model of Cytochrome c Oxidase"Royal Chemical Society: Chemical Communication. 36. 1731-1732 (1998)
[Publications] H. Shimada et al.: "Putidaredooxin-Cytochrome P450cam Interaction: Spin State of the Heme Iron Modulates Putidaredooxin Strurcture"Journal of Biological Chemistry. 274. 9363-9369 (1999)
[Publications] T. Mogi et al.: "Role of a bound ubiquinone on reactions of the Escherichia coil cytochrome bo with ubiquinol oxidase"FEBS Letters. 457. 61-64 (1999)

1999 Fiscal Year Annual Research Report

生体エネルギー変換における金属イオンと蛋白質の役割

Principal Investigator

北川 禎三 岡崎国立共同研究機構, 分子科学研究所, 教授 (40029955)

Research Products

[Publications] T. tomita et al.: "Resonance Raman investigation of Fe-N-O structure of nitrosylheme in myoglobin and its mutants"Journal of Physical Chemistry Part B. 103. 7044-7054 (1999)

[Publications] T. Iwase et al.: "Infrared evidence for Cu_B ligation of photodissoclated CO of cytochrome c oxidase at ambient temperatures and accompanied deprotonation of a carboxyl side chain of protein"Journal of American Chemical Society. 121. 1415-1416 (1999)

[Publications] Y. Yoshikawa et al.: "Redox-coupled crystal structural changesin bovine heart cytochrome c oxidase"Science. 280. 1723-1729 (1999)

[Publications] F. Tani et al.: "Synthesis of Heme-tris(imidazoyl)methane Copper Complex, the First Binuclear Complex Bearing Three Inidazole Ligands for copper, as an Active Site Model of Cytochrome c Oxidase"Royal Chemical Society: Chemical Communication. 36. 1731-1732 (1998)

[Publications] H. Shimada et al.: "Putidaredooxin-Cytochrome P450cam Interaction: Spin State of the Heme Iron Modulates Putidaredooxin Strurcture"Journal of Biological Chemistry. 274. 9363-9369 (1999)

[Publications] T. Mogi et al.: "Role of a bound ubiquinone on reactions of the Escherichia coil cytochrome bo with ubiquinol oxidase"FEBS Letters. 457. 61-64 (1999)

北川禎三岡崎国立共同研究機構, 分子科学研究所, 教授 (40029955)