1996 Fiscal Year Annual Research Report
金属タンパク質活性サイトモデル:ペプチド錯体の合成・構造・機能
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08454213
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Grant-in-Aid for Scientific Research (B)
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| Research Institution | Tokyo University of Science |
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Principal Investigator |
山村 剛士 東京理科大学, 理学部・化学, 助教授 (00114702)
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| Keywords | ペプチド錯体 / Cys-X-Y-Cys / Glu-X-Y-His / プロテアーゼ / ジンクフィンガー / ペプチドポルフィリン / 会合性 / 構造解析 |
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| Research Abstract |
1.Cys-X-Y-Cys/M^<2+>:Zinc FingerやLADHの亜鉛サイトに関連してBoc-Cys-Pro-Leu-Cys-OMe,1,Boc-Cys-Pro-Leu-Cys-Gly-Ala-OMe,2,を各2グラムずつ用意した。また、大量合成に向いた新しい合成ルートの検討を行った。1と2を配位子として亜鉛をはじめとする各種錯体の錯形成と配位子置換反応を現在検討中である。
2.Clu-Thr-Ile-His/Zn^<2+>,3:加水分解酵素特に亜鉛プロテアーゼの活性中心に対応してClu-Thr-Ile-HisのZn^<2+>錯体4を合成、単離精製した。錯体4についてX線散乱や赤外・ラマン測定,各種NMR測定を実施中。
3.ヘリックスポルフィリン:αヘリックス1本鎖を有するα,α,α,α-のアトロープアイソマ-ポルフィリン約百mg準備し、ポリフィリン部位に亜鉛を導入した。メタルフリー、亜鉛錯体の何れの化合物も脱保護以後の精製はゲル濾過及び分取HPLCにより、また、キャラクタライゼーションは質量分析、NMR等で行った。UV-vis及びCDにより会合とヘリックス形成のpH依存性、等電点との関係、濃度依存性を克明に検討した。又、会合の無い条件でNMRを測定し、^<13>C,^1H共帰属を行った。両者とも、ROESYデータの測定に成功したので、距離幾何学及び制限分子動力学による構造解析を検討中である。他方,His部位への鉄イオン導入を検討中である。尚、ヘリックスポルフィリン系の電子移動反応を検討するため、ITO電極セルの作成と、ITOのシリルアミン及びピリジル酢酸による修飾を行った。標準としてCoTPPを選びピリジンと結合させ、XPS等により電極上での挙動を検討した。
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[Publications] T.Yamamura,M.Arai,T.Yamane,T.Ukai,M.Ushiyama,H.Hitora: "Conformation Controle of Model Peptides by Metal Ions,A New Type of Turn Structure Found in [(Boc-Cys-Pro-Leu-Cys-Gly-Ala-OMe)Hg]" Bull.Chem.Coc.Jpn.69. 2221-2230 (1996)
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[Publications] H.Watanabe,S.Ogo,and T.Yamamura: "Bulky Thiols and Their Coordination Compounds,An Improvement of the Removal of Tetrahydropyranyl Group from Thiols and Its Application-." Chem.Lett.999-1000 (1996)
