2011 Fiscal Year Annual Research Report
光受容蛋白質ロドプシンに見るG蛋白質共役型受容体の活性化状態形成機構の最適化
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09J01046
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| Research Institution | Kyoto University |
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Principal Investigator |
佐藤 恵太 京都大学, 理学研究科, 特別研究員(DC1)
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| Keywords | VALオプシン / ロドプシン / G蛋白質共役型受容体 / 分子進化 / オプシン |
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| Research Abstract |
VA/VALオプシンは分子系統樹上において、脊椎動物型視物質が多様化する前に分岐したと考えられる蛋白質であり、その性質を決定することで脊椎動物型視物質に共有される性質が、祖先型蛋白質が進化する過程のどの段階で獲得されたかについて情報を得られると考えた。
これまでの知見として、脊椎動物型視物質と、無脊椎動物型ロドプシンやパラピノプシンの性質を比較すると、脊椎動物型視物質の活性状態は紫外部に、無脊椎動物型ロドプシンやパラピノプシンなどの活性状態は可視部に吸収極大があることが知られている。さらに無脊椎動物型ロドプシンやパラピノプシンの活性状態に特有の性質として、直接全トランス型レチナールと結合しても形成されること、光があたると不活性な状態に戻ることが知られている。また、G蛋白質活性化効率を比較すると無脊椎動物型ロドプシンやパラピノプシンの活性化効率は脊椎動物型ロドプシンの1/50から1/20程度であると言われている。
アフリカツメガエルのVALオプシンの性質を調べた結果、全トランス型レチナールの直接結合能は極めて低く、活性状態は光に対して非感受性である一方でその吸収極大は可視波長にあり、且つそのG蛋白質活性化効率はウシロドプシンと比較しておよそ1/5程度であった。これらの結果はVALオプシンの活性状態はある部分において脊椎動物型視物質に近く、ある部分においてパラピノプシンや無脊椎動物型ロドプシンに近いことを示す。この結果から、無脊椎動物型ロドプシン様の活性化メカニズムを持つオプシンから脊椎動物型視物質様の活性化メカニズムを持つオプシンへの変遷は段階的に起こったものであり、その途上にある祖先型蛋白質からVALオプシンが分岐して現れた可能性が考えられる。さらに、活性状態の性質の変化に対応する重要なアミノ酸の置換が複数存在することが考えられる。
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Research Products
(3 results)
