2002 Fiscal Year Annual Research Report
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10213101
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| Research Institution | The University of Tokyo |
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Principal Investigator |
馬渕 一誠 東京大学, 大学院・総合文化研究科, 教授 (40012520)
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| Co-Investigator(Kenkyū-buntansha) |
細谷 浩史 広島大学, 大学院・理学研究科, 教授 (90183102)
沼田 治 筑波大学, 生物科学系, 教授 (50189354)
浜口 幸久 東京工業大学, 大学院・生命理工学研究科, 教授 (70016161)
田中 一馬 北海道大学, 遺伝子病制御研究所, 教授 (60188290)
北山 仁志 京都大学, 大学院・医学研究科, 助教授 (30231286)
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| Keywords | 細胞組織 / シグナル伝達 / 生体分子 / 細胞分裂 / 細胞骨格 / アクチン / ミオシン / 収縮環 |
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| Research Abstract |
収縮環の形成機構を様々な細胞を用いて解析した。分裂酵母においては収縮環は、核分裂の間に細胞中央部に蓄積するF-アクチンケーブルから形成されることが分かった。アフリカツメガエル卵で星状体微小管が分裂溝直下で連結することを見い出した。これまで細胞質分裂のシグナルに関連していると思われていたCaイオンについて、分裂後半あるいは分裂後にCa waveの発生はあるものの、分裂溝先端ではCa bliP, Ca puffといった微小なシグナルでさえ見られなかった。
ウニ胚第4卵割で、中心体から近い表層ではアクチンが少なく、遠い部位ではアクチンが増えて分裂することを確かめた。即ち不等分裂する植物極側割球では、赤道面に収縮環ができる前に、植物極の表層からアクチンが減少し表層が膨らんだ後分裂溝ができた。テトラヒメナのEF-1αが2量体を形成してアクチン繊維を束ね、Ca^<2+>/CaMはEF-1αを1量体にしてアクチン繊維束形成を阻害すること、フィンブリンのアクチン結合性やアクチン繊維束形成能はCa^<2+>非感受性であり、フィンブリンが収縮環と同様に分裂構でリングを作ることを明らかにした。HeLa細胞のRhoキナーゼが、アクチン結合タンパク質であるフィラミンAと結合したので両者は収縮環中で結合して存在する可能性がある。
分裂シグナル伝達に関し分裂酵母の新規のRhoファミリータンパク質Rho3を見い出した。Rho3は細胞膜に局在した。Rho3とCdc42の下流に共通の標的として新規のフォルミンFor3があってアクチン細胞骨格と微小管を支配し、細胞形状や分裂位置の決定に関与することが分かった。出芽酵母のRhoファミリータンパク質Cdc42の標的であるCla4 (PAK)とBnil (フォルミン)が協調的に働き分裂部位でのセプチンリング形成を制御すること、この過程にアクチンが重要な働きをすることを示唆した。
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[Publications] Nakano, K.: "The small GTPase Pho3 and the diaphanous/formin For3 function in polarized cell growth in fission yeast"J. Cell Science. 115. 4629-4639 (2002)
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[Publications] Yamashiro, S.: "Localization of two IQGAPs in cultured cells and early embryos of Xenopus laevis"Cell Motil. & Cytoskeleton. (in press). (2003)
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[Publications] Hamaguchi, Y.: "Effects of phosphatase inhibitors on the dividing sand dollar eggs"Cell Struct. & Funct.. 27. 127-137 (2002)
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[Publications] Gonda, K.: "p85 binds to G-actin in Ca2+/calmodulin-dependent manner, thus regulating the initiation of cytokinesis in Tetrahymena"Biochem. & Biophys. Res. Commun.. 292. 1098-1103 (2002)
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[Publications] Fumoto, K.: "Phosphorylation of myosin II regulatory light chain is necessary for migration of HeLa cells but not for localization of myosin II at the leading edge"Biochem J.. (in press). (2003)
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[Publications] Misu, K.: "Cdc50p, a conserved endosomal membrane protein, controls polarized growth in Saccharomyces cerevisiae"Mol. Biol. Cell.. (in press). (2003)
