2000 Fiscal Year Annual Research Report
C型インフルエンザウイルスHE蛋白の糖鎖はS-S結合の制御因子か
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11470074
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| Research Institution | Yamagata University |
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Principal Investigator |
中村 喜代人 山形大学, 医学部, 教授 (00125775)
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| Co-Investigator(Kenkyū-buntansha) |
菅原 勘悦 山形大学, 医学部, 教務職員 (60110673)
松嵜 葉子 山形大学, 医学部, 助手 (00292417)
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| Keywords | C型インフルエンザウイルス / HE蛋白 / 糖鎖 / 細胞内輸送 / ジスルフィド結合 |
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| Research Abstract |
C型インフルエンザウイルスのヘムアグルチニン・エステラーゼ(HE)分子上には8つ(26位、61位、131位、144位、189位、395位、552位、603位)の糖鎖結合部位が存在し、そのうちの7つ(131位を除く)に糖鎖が付加されている。各々の糖鎖結合モチーフを破壊した変異蛋白の性状解析を進めた結果、昨年度までに次の2点が明らかになった。1)144位への糖鎖の付加は、HEの球状部の高次構造の形成に不可欠である。2)茎状部に位置する26位と603位の糖鎖は、HEの細胞表面への輸送に決定的な役割を果たしているが、144位への糖鎖の付加も重要である。
平成12年度の研究により、さらに次の知見を加えることができた。1)26位、144位、603位の糖鎖のいずれが欠けてもHEは3量体を形成できず、その結果、小胞体からゴルジ装置への輸送能を失う。2)144位への糖鎖の付加は、HE蛋白のアセチルエステラーゼ活性部位の形成に不可欠である。現在は以下の作業仮説に基づき、26位、144位、603位の糖鎖がHEの細胞内輸送や高次構造形成を制御しているメカニズムを解明しようとしている。1)26位と603位の糖鎖は、小胞体に存在する糖鎖結合性シャペロン(カルネキシン)との結合能を担っているのではないか。このためどちらの糖鎖を欠いてもカルネキシンと強く結合できず、その結果、HEは正常な高次構造を形成できなくなるのではないか。2)144位の近傍に位置する140位のCysは188位のCysとの間で分子内S-S結合を形成する。144位への糖鎖の付加が起こらないと、この結合が形成されず、球状部の高次構造が大きく変化するのではないか。
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Research Products
(3 results)
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[Publications] Matsuzaki,Y.: "Characterization of the antigenically unique influenza C strains isolated in Yamagata and Sendai Cities, Japan during 1992/1993"J.Gen.Virol.. 81・6. 1447-1452 (2000)
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[Publications] Alamgir,A.S.M.: "Phylogenetic analysis of influenza C virus nonstructual (NS) protein genes and identification of the NS2 protein"J.Gen.Virol.. 81・8. 1933-1940 (2000)
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[Publications] Li,Zhu-Nan: "The sites for fatty acylation, phosphorylation and intermolecular disulphide bond formation of influenza C virus CM2 protein"J.Gen.Virol.. 82(in press). (2001)
