タンパク質の機能とモジュールシャッフリング

2001 Fiscal Year Annual Research Report

• Project/Area Number: 11480189
• Research Institution: Nagoya University
• Principal Investigator: 郷 通子 名古屋大学, 大学院・理学研究科, 教授 (70037290)
• Co-Investigator(Kenkyū-buntansha): 高橋 健一 名古屋大学, 大学院・理学研究科, 助手 (20322737) ; 由良 敬 日本原子力研究所, 計算科学技術推進センター, 研究員 (50252226)
• Keywords: モジュール / シャッフリング / イントロン / ゲノム情報 / ヘモグロビン / サブユニット接触

Research Abstract

モジュールはタンパク質のコンパクトな構造単位として同定され、多くの場合機能の単位でもある。平均して15アミノ酸残基程度の短い部分構造である。ゲノム上のイントロン位置とモジュール境界との相関に関して、ゲノム情報に基づく大規模な解析を行ったところ、イントロンの数が増えるに従って、統計的に有意な相関が一層明確になった。モジュールが規格化されている可能性を考えて、モジュールの立体構造に基づく分類を行った。非相同なタンパク質に共通に見られるモジュールが数多く見つかった。イントロン位置とモジュール境界の間には、統計的な有意相関がなりたつことから、これらのモジュールはシャッフルされた可能性が高い。高い頻度でシャッフルされたと考えられるモジュールとそうでないものが存在することは興味深い。相同タンパク質の進化の過程で、モジュールが付け加わったり失われたりしていることを、真核生物だけでなく原核生物にも存在しているヘモグロビンを用いて解析した。ヘモグロビンのN端側では、モジュールがつけ加わるあるいは欠失することが起きている。モジュールの欠失・添加があるかないかを含めて、このことの機能的な役割は明らかでない。一般に、タンパク質の複合体のモジュール解析を行うと、サブユニット間の相互作用をになう接触部品として働いているモジュールが存在することから、サブユニット間やタンパク質間の相互作用にはモジュール程度の短いセグメントで十分であることもわかった。

Research Products

• [Publications] Shionyu, M. et al.: "Variable subunit contact and cooperativity of hemoglobins"J. Mol. Evol.. 53. 416-429 (2001)
• [Publications] Taniguchi, Y. et al.: "Two KaiA-binding domains of cyanobacterial circadian clock protein KaiC"FEBS Lett.. 496. 1-5 (2001)
• [Publications] 由良 敬, 郷 通子: "POU ドメイン"生体の科学 モチーフ・ドメインリスト. 52・5. 384-385 (2001)
• [Publications] 白井 剛, 郷 通子: "リボヌクレアーゼ様ドメイン"生体の科学 モチーフ・ドメインリスト. 52・5. 392-393 (2001)
• [Publications] 由良 敬, 郷 通子: "ジンクフィンガードメイン"生体の科学 モチーフ・ドメインリスト. 52・5. 394-395 (2001)
• [Publications] 郷 通子: "蛋白質立体構造情報からのゲノム機能解読・進化の解析"蛋白質核酸酵素 増刊号 「ゲノムサイエンスの新たなる挑戦」. 46・16. 2586-2591 (2001)
• [Publications] 郷 通子 (分担執筆): "生物と金属 金属イオンの生体内で働く仕組み"クバプロ. 207 (2001)