2000 Fiscal Year Annual Research Report
β構造を有するポリペプチド-ポルフィリン複合体の自己組織化と光・触媒機能
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12650869
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| Research Institution | Kyushu Institute of Technology |
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Principal Investigator |
新井 徹 九州工業大学, 工学部, 助教授 (50222716)
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| Keywords | ポルフィリン / ポリペプチド / β構造 / CDスペクトル / UVスペクトル / 水素結合 / 分子集合体 / 疎水性相互作用 |
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| Research Abstract |
ポルフィリンとポリペプチドを複合した分子は、水系溶媒中ではポルフィリン同士の相互作用、ペプチド同士の相互作用それぞれが独立に観測される可能性があり興味深く、また天然のクロロフィル集合体と関連性も高い。今回は、両親媒性β構造を形成しうる7ペプチドAc-Cys-Lys-Val-Ser-Val-Lys-Val-NH_2のCys側鎖に(4-ブロモアセトアミドフェニル)トリトリルポルフィリンを結合させたp7PPについて、溶液中での集合様式を検討した。
pH9緩衝液-20%TFE中、p7PPは216nmにCotton効果を示し、ペプチド部分はβ-シート構造をとり集合していることが示された。ポルフィリンをつけていない7ペプチドはp7PPとは異なり、201、222nmにCotton効果を示した。7ペプチドはβ構造をとっておらず、ポルフィリンが結合したp7PPがβ構造であることと対照的である。
p7PPはポルフィリンの吸収領域に分裂型CDを示す。UVスペクトルにおいても、p7PPはTFE100%中で413nmに吸収を示すが、pH9緩衝液-20%TFE中ではこの413nmの吸収が減少し、405、422nmに吸収が現れた。これらのことから、水系溶媒中p7PPのポルフィリン部分は集合していると考えられる。
p7PPがアンチパラレルβ-シート集合体構造をとっていると、集合したペプチド鎖の1本目と3本目に結合したポルフィリンが最も近接する。天然型βシートでは主鎖間のねじれを反映して、側鎖ポルフィリン同士の配向は右ねじれとなり、本系でのp7PPのCotton効果の符合(+-)と合致する。
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Research Products
(3 results)
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[Publications] T.Arai,M.Invclo,N.Nishino: "Formation of the Amphiphilic β-Structure of Peptias-Porphyrin conjugate"Peptide Science 2000. (in press). (2001)
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[Publications] T.Kato,N.Maruo,H.Akisada,T.Arai,N.Nishino: "The NMR spectroscopic Evaluation of immdility of a crowd of porphyrin rings combined cuith dendritic poly (L-lysine)s"Chemistry Letters. 890-891 (2000)
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[Publications] T.Arai,A.Tsukuni,K.Kawazu,H.Aoi,T.Hamada,N.Nishino: "Synthesis of a membrane-spanning lipophilic porphyrin with links of two alamethicin fragments on each face"Journal of the Chemical Society.Perkin Trans.2. 1381-1390 (2000)
