氷核タンパク質タンデムリピートの立体構造と分子進化の研究

2001 Fiscal Year Annual Research Report

• Project/Area Number: 13680746
• Research Institution: Sapporo Medical University
• Principal Investigator: 松嶋 範男 札幌医科大学, 保健医療学部, 教授 (60137403)
• Co-Investigator(Kenkyū-buntansha): 新田 勝利 北海道大学, 大学院・理学研究科・生物科学専攻, 教授 (80001858)
• Keywords: 氷核タンパク質 / タンデムリピート / 核磁気共鳴法(NMR) / ループ構造

Research Abstract

氷核活性細菌には水が凍ることを促進する氷核蛋白質が存在し、細菌は自らの細胞内での致命的な凍結を防御している。この氷核蛋白質は、AGYxSxxxからなるコンセンサス配列が100回以上繰り返すタンデムリピートをもつ。これら反復配列の立体構造は不明である。
本研究では、これら蛋白質における反復配列の立体構造情報を得るために、反復配列部分の合成モデルペプチドのNMR解析を実行した。氷核蛋白質の反復配列部分の24残基からなるペプチドのNMR測定を実行した。この結果、Tyrの芳香環側鎖と数残基離れたアミノ酸側鎖との間にNOEが観測された。この結果は反復配列がループ構造をとることを示している。以前我々が行なった結果(Tsuda S, Ito A, Matsushima N.(1997)FEBS Lett.409:227-231)と比較検討している。

Research Products

• [Publications] Hayashi N, Matsubara M, Jinbo Y, Titani K, Izumi Y, Matsushima N.: "Nef of HIV-1 interacts directly with calcium-bound calmodulin"Protein Sci. 11(3). 529-537 (2002)
• [Publications] Mitsuzawa H, Wada I, Sano H, Iwaki D, Murakami S, Himi T, Matsushima N, Kuroki Y.: "Extracellular Toll-like receptor 2 region containing serine^<40>-isoleucine^<64> but not cysteine^<30>-serine^<39> is critical for the recognition of Staphylococcus aureus peptidoglycan"J. Biol. Chem.. 276(44). 41350-41356 (2001)
• [Publications] Kumaki, Y., Matsushima, N., Yoshida, H., Nitta, K., Hikichi, K.: "Structure of the YSPTSPS repeat containing two SPXX motifs in the CTD of RNA polymerase II : NMR studies of cyclic model peptides reveal that SPTS turn is more stable than SPSY in water"Biochim. Biophys. Acta.. 1548(1). 81-93 (2001)