2014 Fiscal Year Annual Research Report
ミトコンドリアオートファジー関連因子の機能解析と分子機構モデルの確立
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13J04836
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| Research Institution | Kyushu University |
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Principal Investigator |
栗原 悠介 九州大学, 薬学研究院, 特別研究員(PD)
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| Project Period (FY) |
2013-04-01 – 2015-03-31
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| Keywords | マイトファジー / オートファジー / ミトコンドリア |
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| Outline of Annual Research Achievements |
申請者は、研究期間内において、以下の内容について解析を行った。
「Atg32の151番目から200番目までの50アミノ酸残基は、Atg32集積の制御に寄与している」出芽酵母のマイトファジー特異的分子であるAtg32は、マイトファジー誘導条件下において、ミトコンドリア上に集積をすることが、これまでの研究成果から明らかになっていた。さらに申請者は、151番目からの50アミノ酸欠損させたAtg32（Atg32⊿151-200a.a.）を発現させた酵母では、マイトファジーが誘導されない富栄養条件下においても、ミトコンドリア上でAtg32が集積することを明らかにした。その集積はAtg11欠損時においては確認されなかった。さらには、Atg32⊿151-200a.a.を発現させた酵母では、富栄養条件下において、Atg32⊿151-200a.a.のリン酸化修飾が確認された。過去に申請者らが報告した研究結果から、マイトファジーを誘導する栄養飢餓条件下において、Atg32の114番目と119番目のセリン残基がCasein kinase 2(Ck2)によってリン酸化修飾を受けることが分かっている。さらに興味深い事に、114番目と119番目のセリン残基をアラニン残基に置換した変異株では、富栄養条件下におけるAtg32⊿151-200a.a.のリン酸化修飾は確認できなかった。このことから、Atg32 の151-200a.a.ドメインは、114/119 セリン残基のリン酸化修飾を、負に制御している可能性が考えられた。そこで申請者は、負の制御因子の探索を目的として、Atg32と結合能を有するタンパク質の同定を、Mass解析法を用いて、試みている。また、同時に、NMR法によりAtg32の151-200a.a.ドメインの構造解析も行っている。
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| Research Progress Status |
26年度が最終年度であるため、記入しない。
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| Strategy for Future Research Activity |
26年度が最終年度であるため、記入しない。
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[Journal Article] Mitophagy is primarily due to alternative autophagy and requires MAPK1 and MAPK14 signaling pathway.2015
Author(s)
Hirota, Y.,Yamashita, S., Kurihara, Y., Jin, X., Aihara, M., Saigusa, T., Kang, D., and Kanki, T.
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Journal Title
Autophagy
Volume: 11
Pages: 332-43
DOI
Peer Reviewed / Open Access
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[Journal Article] Tor and the Sin3-Rpd3 complex regulate expression of the mitophagy receptor protein Atg32 in yeast.2014
Author(s)
Aihara M, Jin X, Kurihara Y, Yoshida Y, Matsushima Y, Oku M, Hirota Y, Saigusa T, Aoki Y, Uchiumi T, Yamamoto T, Sakai Y, Kang D, Kanki T.
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Journal Title
Journal of Cell Science
Volume: 127
Pages: 3184-96
DOI
Peer Reviewed / Open Access
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