2002 Fiscal Year Annual Research Report
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14035222
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| Research Institution | Shinshu University |
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Principal Investigator |
内海 利男 信州大学, 繊維学部, 助教授 (50143764)
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| Keywords | リボソーム / リボソームRNA / リボソームタンパク質 / GTPaseセンター / リボソームPタンパク質 / 翻訳伸長因子 / L7 / L12 / L10 |
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| Research Abstract |
リボソームGTPaseセンターは、遺伝情報翻訳段階でその動的反応の速度制御に寄与する機能部位である。この部位を構成するリボソームタンパク質として、原核生物ではL7/L12(L7はL12のアセチル化体)のホモダイマーとこれが結合するL10、真核生物ではL7/L12に対応するP1とP2、およびL10の相同体であるP0が知られている。今年度はこれらタンパク質の分子集合状態を生化学的に解析し、以下のような成果が得られた。
1.大腸菌L7/L12のコンパクトな二量体構造形成にはSer15が関与する水素結合が重要である。
2.大腸菌L7/L12ダイマーはL10に2対結合し、一対はL10のC末端の10個のアミノ酸配列上に、さらにもう一対はL10、C末端の10-20のアミノ酸配列上に結合する。
3.大腸菌L10のC末端10個のアミノ酸配列上へのL7/L12の結合性は、C末端10-20アミノ酸部位への結合性より低いが、両者の結合には協調性が見られる。
4.蚕のP1, P2間に強い結合性が見られ、原核相同体(L7/L12)とは対照的にテロダイマーを形成する。
5.蚕P1-P2間結合が、P0との結合性を誘発し、さらにこの複合体形成がP0のrRNAとの結合性を促進する。
6.P0-P1-P2複合体は大腸菌リボソーム上でL10-L7/L12複合体と置き換えられ(ハイブリッド体)大腸菌rRNAの機能構造を変調する。
7.大腸菌L10上のL7/L12結合部位に対応するP0上の二つの部位に、P1-P2ヘテロダイマーがそれぞれ結合することを示唆する知見が得られている。今後、この点を詳細に解析する予定。
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Research Products
(5 results)
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[Publications] Shimizu, T., Uchiumi T.et al.: "Interaction among silkworm ribosomal proteins P1, P2 and P0 required for functional protein binding to the GTPase-associated domain of 28S rRNA"Nucleic Acids Res.. 30. 2620-2627 (2002)
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[Publications] Uchiumi, T. et al.: "Translation elongation by a hybrid ribosome in which proteins at the GTPase center of the Escherichia coli ribosome are replaced with rat counterparts"J. Biol. Chem.. 277. 3857-3862 (2002)
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[Publications] Uchiumi, T. et al.: "Ribosomal proteins at the stalk region modulate functional rRNA structures in the GTPase center"J. Biol. Chem.. 277. 41401-41409 (2002)
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[Publications] Hasegawa, H., Uchiumi, T.et al.: "Autoantibody against ribosomal protein L14 in patients with systemic lupus erythematosus"Clin. Exp. Rheumatol.. 20. 139-144 (2002)
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[Publications] Nomura, T., Uchiumi, T.et al.: "A point mutation in ribosomal protein L7/L12 reduces its ability to form a compact dimer structure and to assemble into the GTPase center"Biochemistry. (in press). (2003)
