2005 Fiscal Year Annual Research Report
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14035222
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| Research Institution | Niigata University |
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Principal Investigator |
内海 利男 新潟大学, 自然科学系, 教授 (50143764)
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| Keywords | リボソーム / GTPaseセンター / リボソームタンパク質 / rRNA / タンパク質合成 / 翻訳伸長因子 / RNA-タンパク質相互作用 / 古細菌 |
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| Research Abstract |
リボソームに含まれる機能ドメインの一つであるGTPaseセンターは翻訳反応の速度を制御する部位であり、数種のリボソームタンパク質とrRNAの一部位から構成されている。平成16年度までの研究で、動物細胞の翻訳速度を決定するGTPaseセンター構成タンパク質複合体,PO(P1-P2)_2の集合モードと機能面との相関について解析してきたが、平成17年度は、この複合体の集合とrRNA結合性との関係を解析した。また、古細菌リボソームに存在する対応複合体の解析を行い、以下に示すような結果を得た。
・P1-P2ヘテロダイマーはPOのrRNA結合性に影響する
P1-P2ヘテロダイマーがPOのC末端に2個結合することを明らかにしてきたが、今年度はさらにこの二対の結合により、POのN末端側によるrRNA結合性が増強することを証明した。P1-P2が間接的にrRNAの機能構造に影響を与えることを裏付ける新規でかつ重要な知見である。
・古細菌リボソームGTPaseセンターのタンパク質複合体構造は特徴的
古細菌、P.horicoshiiのGTPaseセンターを構成する主要リボソームタンパク質はPh-POとPh-L12より成る複合体であり、Ph-POに3個のPh-L12ホモダイマーが結合した7量体で存在するという意外な結果が得られた。これに対応する複合体は真核ではPO(P1-P2)_2、また、ほとんどの真正細菌でもL10(L7/L12)_2の5量体であるので古細菌の7量体構造の意味を探ることが今後の課題として残された。機能面の解析も行ったところ、古細菌の7量体複合体は真核の翻訳伸長因子を受容することが判明した。この結果は、7量体と5量体の違いがあるにも関わらず、真核と古細菌間で、翻訳因子受容性の仕組みが保存されていることを示すものであり、タンパク質合成系の進化の側面にも意味深い知見を提供した。
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Research Products
(2 results)
