2004 Fiscal Year Annual Research Report
F_1モーターによるエネルギー変換の入出力特性の解明
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14380313
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| Research Institution | Tokyo Institute of Technology |
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Principal Investigator |
宗行 英朗 東京工業大学, 資源化学研究所, 助手 (80219865)
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| Keywords | ATP合成酵素 / 自由エネルギー / エネルギー変換 / 回転モーター / 仕事 / 熱 / ラチェットモデル / 揺らぎ |
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| Research Abstract |
平成16年度は平成15年度までに得た実験結果,すなわちF1-ATPaseがATPを加水分解するエネルギーを使って,溶液の粘性抵抗に対してビーズをステップ回転させるとき,ATPの加水分解の自由エネルギーを下げていってもステップ回転の各動作において溶液に散逸されるエネルギーにはその影響が(少なくとも実験誤差内で)出ないこと,を理論的な立場から考察した.実験結果として得られたものは,ステップ回転の各動作における運動を熱力学的な仕事として解釈すると自由エネルギーの変換効率が100%を超えてしまうことを意味するように見えるが,理論的な考察の結果,溶液の粘性抵抗に対して行われる運動は熱力学的には仕事ではなく,散逸する熱と見なされるべきものであることが結論された.さらに運動論的な仕事,すなわち「力×距離」はブラウン運動レベルのミクロな階層にたつと,熱力学的な仕事とは異なり,ブラウン運動の影響があらわになってくる一分子観察の階層での熱力学的仕事は,ステップ間の静止時間まで含めた平均速度で計算されなければならないことが明らかになった.この場合,入力の自由エネルギーと出力の自由エネルギーが釣り合うとすれば,それは個々のATPの加水分解時に得られるエネルギーとステップ運動のエネルギーの釣り合いではなく,それらのイベントが起こる頻度の釣り合いによって決まってくることが結論された,これは自由エネルギーの統計的性質を如実に表すものであり,実験の階層と熱力学の理論の階層との違いをはっきり意識させる初めての結果である.
さらにこれらの結果をふまえて,いわゆるラチェットモデルを改良して入出力の自由エネルギーを明確に定義して逆反応をシームレスに記述できるものを考案した.これらの結果は論文に投稿すべく現在準備中である.
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[Journal Article] Chemo-mechanical coupling in F_1-ATPase revealed by simultaneous observation of nucleotide kinetics and rotation2004
Author(s)
Nishizaka, T., Oiwa, K., Noji, H., Kimura, S., Muneyuki, E., Yashida, M., Kinosita, K.Jr.
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Journal Title
Nature Structural & Molecular Biology 11
Pages: 142-148
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