2004 Fiscal Year Annual Research Report
小麦アレルゲンにおける共通抗原を有する糖鎖に関する研究
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15580112
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| Research Institution | Okayama Prefectural University |
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Principal Investigator |
辻 英明 岡山県立大学, 保健福祉学部, 教授 (20093875)
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| Co-Investigator(Kenkyū-buntansha) |
木本 眞順美 岡山県立大学, 保健福祉学部, 教授 (40108866)
比江森 美樹 岡山県立大学, 保健福祉学部, 助手 (80326412)
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| Keywords | wheat allergen / Tri a Bd 27K / Tri a Bd 17K / Tri a Bd 36K / sugar chain / allergenicity / common epitope |
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| Research Abstract |
小麦は食物アレルギーを誘発する代表的なアレルギー食品のひとつである。本研究においては、Tria Bd 27Kのアレルゲン性ならびにその糖鎖がアレルゲンにどのように関与しているかについて検討を行った。
まず、すでにクローニングしたcDNAを用いて、大腸菌にて発現させた発現タンパク質でマウスに免疫し、モノクローナル抗体を作製した。得られた抗体を用いて、小麦タンパク質を2次元電気泳動により、本アレルゲンは等電点および分子量の異なる役10種類の多形体で存在することが示された。この多形体は、アスパラギンやグルタミンの脱アミドによる酸性化あるいはカルバニレーションによる酸性化することによるが、糖鎖分析により、多形体の要因のひとつとして、複雑な糖鎖の存在によることが明らかになった。
さらに、これら多形体と患者血清との反応性を検討した結果、フコースを含有した糖鎖のみが患者血清中のIgE抗体と反応することが示された。この結果は、既に、大豆における主要アレルゲンGly m Bd 28Kにおける糖鎖が同様な性質を示すことを私たちは明らかにしている。また、最近、アスパラギン結合型糖鎖がアレルゲン性に深く関与しているという報告がいくつか報告されている。本研究結果は、これらの事実と深くかかわる問題であり、アスパラギン結合型糖鎖が共通抗原性として働くという、今日、提唱されている興味ある仮説を支持する強力な根拠を提示するものである。しかしながら、本研究で示したように、フコースあるいはキシロースがIgE抗体と反応するには必要であるという間接的なデータが得られているものの、糖鎖のどのような構造がIgEとの結合に関与するのかという基本的な課題は、未だ解決されておらず、間接的なデータしか得られていない。したがって、糖鎖の構造を解明し、構造とIgE抗体との反応性の解明が緊急に解決することが望まれる。
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