2006 Fiscal Year Annual Research Report
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16084205
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| Research Institution | Hiroshima University |
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Principal Investigator |
田代 聡 広島大学, 原爆放射線医科学研究所, 教授 (20243610)
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| Keywords | 細胞核 / バイオイメージング / 核内ドメイン |
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| Research Abstract |
本年度は、核内ドメイン形成の基盤構造を解析するために、過剰発現させたRAD51タンパク質が形成するフィラメント状構造体の解析を進めている。その結果、RAD51がフィラメント状構造体の形成には、RAD51のSUMO結合領域が必要であり、またRAD51のポリメライズはフィラメント状構造体形成を促進しているが必要条件ではないことが明らかになった。現在、FLAG-HA標識した野生型RAD51とSUMO結合領域に変異を導入した変異RAD51の安定発現細胞株を用いて、RAD51SUMO結合領域と特異的に相互作用するタンパク質の同定を進めている。一方、RAD51フィラメント状構造体には、PMLボディが含まれるが、SUMO修飾とは関連のないCajalボディや核スペックルはこの構造体の外に形成されていることを、マルチカラー免疫蛍光抗体法を用いて明らかにした。
一方、我々は転写因子Bach2がSUMO化されるタンパク質であり、酸化ストレスにより細胞質から核に移行しPMLボディ周辺に核内フォーカスを形成することを報告していた。生細胞実験系を用いた核内フォーカス動態の定量的解析から、SUMO化変異体(Bach2KR)と野生型Bach2が形成する核内フォーカスの動態が著しく異なることが明らかになった。このことから、Bach2のSUMO化はBach2が形成する核内ドメインの動態制御にも関わっていることが明らかになった。現在、これらの知見をまとめ論文投稿中である。さらに、Bach2フォーカスはRAD51フィラメント状構造体を破壊するがBach2KRフォーカスはRAD51フィラメント状構造体の外に形成されているごとが明らかになり、SUMO修飾がRAD51フィラメント状構造体の形成に関連するとする我々の仮説が支持されている。
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Research Products
(3 results)
