2005 Fiscal Year Annual Research Report
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16570153
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| Research Institution | Chiba University |
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Principal Investigator |
山本 啓一 千葉大学, 理学部, 教授 (70053361)
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| Co-Investigator(Kenkyū-buntansha) |
伊藤 光二 千葉大学, 理学部, 助手 (50302526)
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| Keywords | 車軸藻ミオシン / モータータンパク質 / ATP加水分解 / ストップドフロー / 原形質流動 |
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| Research Abstract |
車軸藻ミオシンの速さの秘密は強い結合の時間、すなわち、首振り後まだADPを結合しているアクトミオシン状態(AM・ADP)とそこからADPが解離した後の状態(AM)での滞在時間が短く、すぐに次のサイクルに入れることであることを昨年度の研究で明らかにした。今年度はそれらの状態の滞在時間が短いことの理由を知るためにアクチン非存在下でミオシンに結合したADPの解離速度定数や、活性部位に結合したATPがミオシンに構造変化を起こさせる速度を調べた。ADPの解離はMantADPの解離に伴う蛍光変化をストップトフローによって測定した。ミオシンにATPが結合した後の構造変化速度は分子内のトリプトファン蛍光の増加を測定した。その結果、車軸藻ミオシンは、それ自身のADP解離速度はあまり速くないが(骨格筋ミオシン並み)、アクチンが結合するとその解離速度が非常に高くなることがわかった。また、ATP結合による分子構造変化速度はこれまで知られているものの中で一番速かった。これらの結果から、車軸藻ミオシンはヌクレオチド結合部位とアクチン結合部位の連絡が非常に良く、一方に伝わった情報が非常に速やかに他方へ伝わるということが明らかになった。この伝達の速さが車軸藻ミオシンの高い運動性の本質的理由と言える。
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