Plasminogen-binding and -activation sequences in Plasmodium falciparum enolase.

2018 Fiscal Year Final Research Report

• Project/Area Number: 16K05837
• Research Category: Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
• Allocation Type: Multi-year Fund
• Section: 一般
• Research Field: Bio-related chemistry
• Research Institution: Gunma University
• Principal Investigator: Oku Hiroyuki 群馬大学, 大学院理工学府, 准教授 (20301749)
• Project Period (FY): 2016-04-01 – 2019-03-31
• Keywords: マラリア原虫 / ペプチド / 高分子材料 / マラリアワクチン / エノラーゼ / プラスミノーゲン

Outline of Final Research Achievements

Recently, the interaction of Plasmodium falciparum with human plasminogen (hPlg) represents a mechanism to invade host-cells, such as human erythrocytes and mosquito midgut, by capturing surface-associated proteolytic activity in the infected host. hPlg binds to surface displayed P.f. enolase (PfEno) and is subsequently activated to the serine protease plasmin (hPln) by host-derived tissue hPlg activator or urokinase. In this study, we analyzed a Plg-activation mechnism of PfEno by using synthetic peptide libraries.

Free Research Field

生態関連化学

Academic Significance and Societal Importance of the Research Achievements

この研究は表面的にはマラリア対策やマラリアワクチンの開発に関する学術的な研究であるが、化学産業の将来を考えた社会的にも意義のある研究である。例えば我が国のものづくり製造業が付加価値の高い次世代産業へ発展するにはどうしたらいいかと考えて、研究を進めている。すなわち、“医療・保健分野を通した高付加価値なものづくりイノベーション”として、臨床や製造業の現場におけるニーズと化学的なシーズを結びつける点で社会的なインパクトのある研究である。