X-ray structure analysis of the enzyme for rare sugar production and elucidation of the mechanism of its thermal stability

2018 Fiscal Year Final Research Report

• Project/Area Number: 16K07271
• Research Category: Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
• Allocation Type: Multi-year Fund
• Section: 一般
• Research Field: Structural biochemistry
• Research Institution: Kagawa University
• Principal Investigator: Yoshida Hiromi 香川大学, 総合生命科学研究センター, 准教授 (10313305)
• Co-Investigator(Kenkyū-buntansha): 神鳥 成弘 香川大学, 総合生命科学研究センター, 教授 (00262246) ; 吉原 明秀 香川大学, 国際希少糖研究教育機構, 准教授 (40548765)
• Research Collaborator: IZUMORI ken ; AKIMITSU kazuya
• Project Period (FY): 2016-04-01 – 2019-03-31
• Keywords: X線結晶解析 / 希少糖 / 糖異性化酵素 / D-アルロース / D-アルロース 3-エピメラーゼ / L-リブロース 3-エピメラーゼ / Arthrobacter globiformis / ヘキソキナーゼ

Outline of Final Research Achievements

The X-ray structure of ketose 3-epimerase from Arthrobacter globiformis M30, which was previously reported to be a D-allulose 3-epimerase (AgDAE), was determined. AgDAE formed a homotetramer and its overall structure was more similar to that of L-ribulose 3-epimerase (L-RE) than to the known structures of D-psicose (alternative name D-allulose) 3-epimerases (D-PEs or D-AEs), although AgDAE and L-RE have different substrate specificities. Both AgDAE and L-RE have long helices in the C-terminal region that would contribute to the stability of the homotetramer. AgDAE showed higher enzymatic activity for L-ribulose than D-allulose; however, AgDAE is stable and is a unique useful enzyme for the production of D-allulose from D-fructose.

Free Research Field

構造生物科学

Academic Significance and Societal Importance of the Research Achievements

新規希少糖生産酵素として報告されたArthrobacter globiformis由来D-アルロース 3-エピメラーゼ（AgDAE）は、既報のD-アルロース 3-エピメラーゼ（D-AE）と類似構造を示したが、これまでに報告されていたL-リブロース3-エピメラーゼ（L-RE）とよりよく似ていた。各サブユニットのC末端側のα-ヘリックスが長く、四量体構造の安定化に寄与していた。AgDAE はL-リブロースに対して最大活性を示すこともわかったが、既報のL-REとは異なりD-アルロースに対する活性が高く、D-アルロース生産に有用なL-REファミリーに属するユニークな特性を示す酵素であることがわかった。