2019 Fiscal Year Final Research Report
Structural analysis of sulfotransferase
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16K07273
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| Research Category |
Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
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| Allocation Type | Multi-year Fund |
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| Section | 一般 |
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| Research Field |
Structural biochemistry
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| Research Institution | Kyushu University |
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Principal Investigator |
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| Project Period (FY) |
2016-04-01 – 2019-03-31
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| Keywords | 硫酸転移酵素 / 結晶構造解析 / タンパク質チロシン硫酸化 |
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| Outline of Final Research Achievements |
To clarify the detailed molecular mechanism of sulfation of a tyrosine residue, which is one of the post-translational modifications of proteins, the three-dimensional structure analysis of tyrosylprotein sulfotransferase (TPST) was done.
We have determined crystal structure of human tyrosyltransfease-1 using X-ray crystalography. This provided a lot of information on the molecular mechanism of the substrate recognition function of TPST.
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| Free Research Field |
構造生物学
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| Academic Significance and Societal Importance of the Research Achievements |
ヒト硫酸転移酵素の立体構造情報を得たことにより、主要なタンパク質の翻訳後修飾の一つであるチロシン残基の硫酸化の詳細な分子メカニズムを明らかにすることができた。多くのタンパク質はチロシン残基が硫酸化することにより、その生理活性が変化する。今回の情報から、この反応を人工的に制御できる可能性が高まったことから、今後の多くの展開が期待できる。
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