Analysis of the mechanism of the degradation of aggregation prone proteiins by a novel ubiquitin binding protein CG5445

2018 Fiscal Year Final Research Report

• Project/Area Number: 16K08228
• Research Category: Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
• Allocation Type: Multi-year Fund
• Section: 一般
• Research Field: Biological pharmacy
• Research Institution: The University of Tokyo
• Principal Investigator: Hamazaki Jun 東京大学, 大学院薬学系研究科(薬学部), 助教 (80533588)
• Project Period (FY): 2016-04-01 – 2019-03-31
• Keywords: プロテアソーム / ユビキチン / タンパク質分解

Outline of Final Research Achievements

Ubiquitin-proteasome system (UPS) plays essential role in eukaryotes. Since ubiquitin including aggregates are observed in neurodegenerative diseases, disruption of UPS are considered to participate in pathogenic mechanism. We identified CG545 as a novel ubiquitin binding protein. We clarify CG5445 plays a role in degradation of ubiquitinated aggregation-prone proteins to decrease their cytotoxicity until they are degraded.

Free Research Field

タンパク質分解

Academic Significance and Societal Importance of the Research Achievements

生体内における不要タンパク質除去に働く分解系のうち、ユビキチン-プロテアソーム系が凝集性タンパク質の分解にどのように働くかについては長い間様々な仮説が提唱されているものの、実態は不明であった。本課題において易凝集性タンパク質分解においてプロテアソーム機能を促進する分子としてCG5445を同定したことにより、プロテアソームが神経変性疾患をはじめとする病態発症に関与する分子機構の解明に大きな進歩をもたらすと考えられる。