Mechanisms of actin polymerization, ATP hydrolysis, and filament severing revealed by F-form crystal structures

2018 Fiscal Year Final Research Report

• Project/Area Number: 16K14708
• Research Category: Grant-in-Aid for Challenging Exploratory Research
• Allocation Type: Multi-year Fund
• Research Field: Biophysics
• Research Institution: Nagoya University
• Principal Investigator: Takeda Shuichi 名古屋大学, 理学研究科, 研究員 (50509081)
• Project Period (FY): 2016-04-01 – 2019-03-31
• Keywords: アクチン / X線結晶構造解析 / フラグミン / ゲルゾリンスーパーファミリー / ATP加水分解 / 繊維切断

Outline of Final Research Achievements

The crystal structure of four actin subunits in complex with fragmin, a gelsolin superfamily protein, was solved at 2.3 A resolution. In addition, the crystal structures of single actin molecule in complex with a fragmin N-terminal domain, adopting the filamentous conformation, were determined at 1.2 A resolution. These F-form actin structures have made it possible to discuss the mechanism of actin polymerization and ATP hydrolysis at atomic resolution.

Free Research Field

生物物理学

Academic Significance and Societal Importance of the Research Achievements

アクチンは不定長に重合するタンパク質であるため、これまで繊維状態での結晶構造は報告されていなかった。今回アクチン切断因子であるフラグミンとの共結晶化という方法によって、世界初のアクチン繊維構造の解明に成功した。本研究の成果は真核細胞中に最も大量に存在するタンパク質であるアクチンの機能を理解する上で極めて重要である。