2017 Fiscal Year Research-status Report
Piezoelectric effect in proteins: a novel mechanism of allostery
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16K14715
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| Research Institution | Waseda University |
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Principal Investigator |
高野 光則 早稲田大学, 理工学術院, 教授 (40313168)
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| Project Period (FY) |
2016-04-01 – 2019-03-31
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| Keywords | アロステリック機構 / 圧電応答 / 分子機械 |
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| Outline of Annual Research Achievements |
29年度は以下の課題に取り組み、それぞれ成果を得ることができた。
（１）「圧電アロステリー」と密接な関係にある「誘電アロステリー」の研究を進めた。これまでの研究でミオシンのアクチン結合領域にATP結合によって駆動される誘電アロステリーが見出されていたが（Sato, Ohnuki, Takano, J. Phys. Chem., 2016）、これと同じATP結合駆動の誘電アロステリーがミオシンのコンバータードメインのにも見られることを明らかにした（Sato, Ohnuki, Takano, J. Chem. Phys. 2017）。さらにこの誘電アロステリーによってレバーアーム部位のリカバリーストロークが駆動されることが分かった。また、分子機能が全く異なる蛋白質（リバースジャイレースおよびcytochrome P450還元酵素）においても誘電アロステリーが分子機能に関与していることが分かってきた。
（２）昨年度に引き続き、アクチンフィラメントに張力を付加したMD計算を行い、表面静電ポテンシャルの変化から圧電アロステリーの解析を行った。さらにアクチンフィラメントの圧電アロステリー（張力印加による表面静電ポテンシャルの変化）がアクチン結合タンパク質との相互作用に与える影響についても研究を進めた（生物物理学会のシンポジウムで発表、論文投稿準備中）。
（３）タンパク質の圧電アロステリーおよび誘電アロステリーは分子間のクーロン相互作用に変化をもたらすものであるため、分子間クーロン相互作用に影響をおよぼすタンパク質周囲の水の物性（特に誘電率と圧縮率）を解析した（論文投稿準備中）。
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| Current Status of Research Progress |
Current Status of Research Progress
3: Progress in research has been slightly delayed.
Reason
MD計算の収束性がまだ十分とは言えず、計算を延長した。また、コントロールとなるデータを得るため、追加のMD計算も行った。
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| Strategy for Future Research Activity |
延長した計算、およびコントロール計算のデータ解析を行い、解析結果をふまえて圧電アロステリーおよび誘電アロステリーの普遍性を示す。これらは関連する国内・国際学会で発表し、論文としてまとめる。
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| Causes of Carryover |
追加のMDシミュレーションを実施し、既存のデータとあわせて解析を行うにあたり、研究補助者の人件費として使用。また、解析結果を学会で発表するための旅費、結果をまとめて論文に掲載するための費用も必要となる見込みである。
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