2009 Fiscal Year Annual Research Report
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17081004
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| Research Institution | The University of Tokyo |
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Principal Investigator |
末次 志郎 The University of Tokyo, 分子細胞生物学研究所, 准教授 (70345031)
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| Keywords | 細胞膜 / 細胞骨格 / トランスポート / ホスホイノシタイド / エンドサイトーシス |
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| Research Abstract |
FBP17やToca-1に含まれるEFC/F-BARドメインは、バナナ型の湾曲した二量体を形成し、その立体構造上の凹面で管状構造を持った脂質膜と結合する。立体構造から推測される脂質膜の直径は、クラスリン被覆小胞の大きさと一致していることが示されている。
またToca-1やFBP17はクラスリン依存性のエンドサイトーシスに関わっている。本年度の研究では、Pacsin2のEFC/F-BARドメインについて解析を行った。このドメインはカベオラに局在することがわかった。カベオラはコレステロールに富む細胞膜の陥入構造であり、さまざまなチャネルやトランスポーターが集積していることが知られている。カベオラは、ゴルジ装置で形成された小胞が細胞膜に融合することで形成されることが知られているが。EFC/F-BARドメインによる膜管構造は、このカベオラの融合に関わっていることを示した。Pacsin2のノックダウン細胞では、細胞膜に融合したカオラの量が減っていた。さらにpacsin2はdynamin-2およびN-WASPと結合することでカベオラの細胞質への局在化を制御していた。以上の研究により細胞膜上にあるクラスリン被覆小胞、およびカベオラにおいてEFC/F-BARタンパク質が機能していることを示すことができた。
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