2007 Fiscal Year Annual Research Report
鞭毛タンパク質フラジェリンの機能解析による細菌細胞表層構造の構築原理と鞭毛進化
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17380053
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| Research Institution | Kyoto University |
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Principal Investigator |
村田 幸作 Kyoto University, 農学研究科, 教授 (90142299)
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| Co-Investigator(Kenkyū-buntansha) |
三上 文三 京都大学, 農学研究科, 教授 (40135611)
橋本 渉 京都大学, 農学研究科, 准教授 (30273519)
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| Keywords | Sphingomonas / X線結晶構造解析 / フラジェリン / 体腔 / レセプター / アルギン酸 / T4ファージ / フィンガードメイン |
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| Research Abstract |
Sphingomonas属細菌A1株は、高分子多糖存在下で細胞表層の襞状物質を再構成・再編成させることにより、細胞表層に巨大な孔(体腔)を形成する。体腔は、細胞外の高分子多糖を濃縮する機能を示す。体腔形成に関わる細胞表層タンパク質について、アルギン酸レセプターとして機能するフラジェリンホモログp5が見出されている。本研究では、p5の高次構造と機能との相関を解析した。
p5のX線結晶構造は、N/C末端領域のαドメイン(α1+α2)と中央領域のβドメインから成る。α1ドメインを欠失したp5変異体はアルギン酸結合能を失うことから、アルギン酸の結合にはα1ドメインが不可欠である。p5とサルモネラ菌の鞭毛由来フラジェリンとの構造比較の結果、αドメインは互いによく類似していた。そのため、細菌フラジェリンに共通するアルギン酸結合能は、高度に保存されたαドメインに因るものと考えられる。一方、p5のβドメインは、T4ファージの基盤と尾繊維とのヒンジ領域に位置するタンパク質gp11のフィンガードメインと似ている。フィンガードメインと基盤タンパク質gp10との結合は、尾繊維が細菌細胞表層に接着するのに重要である。フィンガードメインが他のタンパク質と相互作用を示すことから、p5のβドメインはA1株の細胞表層分子と相互作用するアンカーとして機能し、アルギン酸結合に重要なαドメインを外界に配向させていると考えられる。
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