2007 Fiscal Year Annual Research Report
哺乳類細胞の極性決定時におけるG蛋白質の役割とその制御機構
Project/Area Number |
18057016
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Research Institution | Kyushu University |
Principal Investigator |
住本 英樹 Kyushu University, 生体防御医学研究所, 教授 (30179303)
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Co-Investigator(Kenkyū-buntansha) |
鎌倉 幸子 九州大学, 生体防御医学研究所, 助教 (80398081)
武谷 立 九州大学, 生体防御医学研究所, 助教 (50335981)
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Keywords | 蛋白質 / シグナル伝達 / 発生・分化 / 細胞極性 |
Research Abstract |
極性形成に関わる2つの蛋白質複合体「Pins-Gai複合体」と「Par-aPKC複合体」はindependentに働くわけではなく、ショウジョウバエではInscuteable(Insc)というアダプター分子によって連結され(クロストークし)協調して機能することが知られている。本研究の目的は、哺乳類細胞の極性形成にいて「Pins-Gai複合体」や「Par-aPKC複合体」が果たす役割を明らかにし、その作用機構を解明することであるが、平成19年度は以下のような成果を得た。 (1)ヒトInsc(平成18年度に私達が単離したもの)について、その発現パターンを明らかにするとともに、ヒトInscのPar3との結合領域およびLGN(Pinsの哺乳類ホモログ)との結合領域をそれぞれ同定した。 (2)新規Par3結合蛋白質であるPar3BMP1(平成18年度に私達が単離して上皮細胞の極性形成に必要なことを明らかにした膜蛋白質)が、Par3BMP1は上皮細胞の細胞間接着部位に集積して局在して働くことを示した。また、Par3BMP1の細胞外ドメインの精製に成功し、このドメインがホモフィリックに結合することを見出した。 (3)新規Par6結合蛋白質として、WD40リピートをもつ可溶性蛋白質Par6BP1(Par6-bindingproteinl)を同定した。Par6はそのPDZドメインを介してPar6BP1と結合した。またPar6BP1が上皮細胞の極性形成に重要な機能を担うことを示した。
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[Journal Article] Characterization of teleost phagocyte NADPH oxidase: molecular cloning and expression analysis of carp(Cyprinus carpio) phagocyte NADPH oxidase.2008
Author(s)
Mayumi, M.・Takeda, Y.・Hoshiko, M.・Serada, K.・Murata, M.・Moritomo, T.・Takizawa, F.・Kobayashi, I.・Araki, K.・Nakanishi, T.・Sumimoto, H.
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Journal Title
Mol. Immunol. 45
Pages: 1720-1731
Peer Reviewed
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[Journal Article] Enhanced expression of NAPDH oxidase Nox4 in human gliomas and its roles in cell proliferation and survival.2008
Author(s)
Shono, T.・Yokoyama, N.・Uwsaka, T.・Kuroda, J.・Takeya, R.・Yamasaki, T.・Amano, T.・Mizoguchi, M.・Suzuki, S.O.・Niiro, H.・Miyamoto, K.・Akashi, K.・Iwaki, T.・Sumimoto, H.・Sasaki, T.
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Journal Title
Int. J. Cancer. (in press)
Peer Reviewed
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