2006 Fiscal Year Annual Research Report
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18207011
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| Research Institution | Nagoya University |
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Principal Investigator |
本間 道夫 名古屋大学, 大学院理学研究科, 教授 (50209342)
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| Co-Investigator(Kenkyū-buntansha) |
小嶋 誠司 名古屋大学, 大学院理学研究科, 助手 (70420362)
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| Keywords | べん毛 / エネルギー変換 / メンブレン / ナノバイオ / 分子モーター |
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| Research Abstract |
Vibrio alginolyticusの極べん毛は、ナトリウムイオンの共役による電気化学ポテンシャル差をエネルギーにして回転する。べん毛モーターの回転に必要なタンパク質としてPomA, PomB, MotX, MotYが同定されており、このうちPomA, PomBは内膜でナトリウムイオンチャンネルとして機能していると考えられている。MotX, MotYはそれらを一つでも欠損した菌は遊泳能を失うが、その機能の詳細は分かっていない。機能的なモーターを単離する目的で、Vibrio alginolyticusの基部体を精製し、確認のため電子顕微鏡による観察を行ったところ、これまで大腸菌などには存在しない、基部体リングから突出した爪状の新しい構造を作ることを見いだした。これをT-ringと命名した。T-ringはペプチドグリカン層に埋まっているP-ringと内膜に存在するMS-ringとの間に存在することが分かった。さらに、この構造が、ナトリウムモーターに特異的なMotXとMotYから構成されることを明らかにした。これら2つのタンパク質に関して、大量精製を行い、結晶構造解析を行っていたが、MotYについては、2.9Å分解能でX線結晶構造を得ることが出来た。MotYは大きく2つのドメインに(N,C末ドメイン)分別された。N末ドメインの構造は10個のβ-strandと2個のα-helixからなり、新規のfoldであった。また、生化学実験からMotXと相互作用をするドメインであることが示唆された。ペプチドグリカン結合モチーフを持つC末ドメインの構造は、ペプチドグリカン結合タンパク質であるPalやRmpMに非常によく似ていた.Palとペプチドグリカンが相互作用する重要な残基がNMRによる構造解析から見いだされており、MotYにも保存されていることからMotYとペプチドグリカンの相互作用部位を推測することができた。
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[Journal Article] Crystallization and preliminary X-ray analysis of MotY, a stator component of the Vibrio alginolyticus polar flagella motor2007
Author(s)
Shinohara, A., Sakuma, M., Yakushi, T., Kojima, S., Namba, K., Homma, M., Imada, K.
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Journal Title
Acta. Cryst 63(2)
Pages: 89-92
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[Journal Article] The Vibrio motor proteins, MotX and MotY, are associated with the basal body of Na^+-driven flagella and required for stator formation2006
Author(s)
Terashima, H., Fukuoka, H., Yakushi, T., Kojima, S., Homma, M.
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Journal Title
Mol. Micro 62(4)
Pages: 1170-1180
