2006 Fiscal Year Annual Research Report
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18770173
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| Research Institution | Nara Institute of Science and Technology |
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Principal Investigator |
石川 周 奈良先端科学技術大学院大学, 情報科学研究科, 助手 (30359872)
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| Keywords | 細菌 / 蛋白質 / 生体分子 / 細胞分裂 |
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| Research Abstract |
FtsZにPCRにより変位を導入し、FtsZ-FtsA、FtsZ-YlmFの相互作用を失ったFtsZ変位を酵母2ハイブリッド解析により、それぞれ、25個、50個を取得し、塩基配列決定により変位部位を特定した。これらの変異部位を構造がわかっているなかで最も近縁種であるMycobacterium tuberculosisの結晶構造をもとにマップした。
(N末端側のGTPase domain)最も保存されているdomainであり、GTPの加水分解と共役したpolymerization、Z-ring形成の中心domainである。多くの変異は、このdomainの表面ではなく内部、もしくはGTP binding pocket周辺に見られた。このことは、FtsAとYlmFの直接の結合domainではないが、GTPase活性とリンクした立体構造が、結合に重要である可能性を示唆している。
(C末端側のαβ domain)近縁種では良く保存されているが、比較的保存性の低いdomainである。しかしながら、今回得られた変異のなかで蛋白質の表面に存在するものはこの領域にのみ見られたことから、この領域がFtsA、YlmFとの結合領域の1つである可能性が高い。
(C末端の約10アミノ酸の保存された領域)結晶構造が得られていないことから、不安定な構造をとっていると予想される。しかしながら、これまでの大腸菌、枯草菌の酵母2ハイブリッド解析からはFtsZ-FtsAの相互作用において重要であることが示唆されてきた。今回の結果でも、FtsZのC末端の12アミノ酸に変位部位を持つものが数種得られた。面白いことに、YlmFと相互作用を失うものも同じ領域に変異を持つものが多数得られた。この結果は、YlmFを持つがFtsAを持たないシアノバクテリアとアクチノバクテリアでもFtsZのc末端領域の配列が保存されているという事実と合致する。
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