Characterization of newly idenfied glucose responsive system involving protein acetylation in bacteria

2021 Fiscal Year Final Research Report

• Project/Area Number: 18K05415
• Research Category: Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
• Allocation Type: Multi-year Fund
• Section: 一般
• Review Section: Basic Section 38020:Applied microbiology-related
• Research Institution: Tokai University
• Principal Investigator: Ogura Mitsuo 東海大学, 海洋研究所, 教授 (80204163)
• Project Period (FY): 2018-04-01 – 2022-03-31
• Keywords: 枯草菌 / グルコース / タンパク質の折りたたみ / タンパク質品質管理 / tRNA修飾 / 非特異的DNA結合タンパク質 / タンパク質アセチル化

Outline of Final Research Achievements

Glucose induction of sigX was shown to be mediated by an autoregulatory system including CshA, YlxR, and TsaD. CshA associates with RNA polymerase and the acetylation promotes the association. CshA-RNAP regulates ylxR and YlxR regulates tsaD. YlxR is a nonspecific DNA-binding protein that associates with chromosomes and regulates transcription of about 400 genes according to RNA-seq analysis. TsaD modifies tRNA and modified tRNA would be required for proper protein translation. Thus, tsaD was predicted to affect CshA acetylation through production of acetyl CoA by the pyruvate dehydrogenase PdhABCD. Western analysis showed that in the tsaD strain, PdhA failed to undergo normal translation and subsequent folding, and thus aggregation was observed. Hence TsaD was required for protein quqlity contro of PdhA.

Free Research Field

微生物学

Academic Significance and Societal Importance of the Research Achievements

枯草菌でのタンパク質アセチル化の制御を含む新たなグルコース反応系の普遍性が今後の課題である。YlxRは、非特異的DNA結合性と転写制御活性を持つNucleoid-associated proteinであり、多くの細菌門で保存されている。TsaEBDも、全生物界に保存されたtRNAの修飾酵素である。この酵素は真核細胞ではテロメア維持に関わることが知られており、tRNA修飾以外の機能も予想されているが、細菌では欠損による表現型すら知られていなかった。従ってTsaD欠損によりPdhABCDのタンパク質品質保持に障害が起きるという発見は、細菌でのTsaEBDの機能解明の契機となることが期待される。