2007 Fiscal Year Annual Research Report
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19045015
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| Research Institution | Nagoya Institute of Technology |
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Principal Investigator |
古谷 祐詞 Nagoya Institute of Technology, 工学研究科, 助教 (80432285)
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| Co-Investigator(Kenkyū-buntansha) |
神取 秀樹 名古屋工業大学, 工学研究科, 教授 (70202033)
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| Keywords | シグナル伝達 / 赤外分光法 / 生体分子 / 蛋白質 / 生物物理 |
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| Research Abstract |
古細菌の負の走光性受容体であるフォボロドプシン(pR)は、走化性受容体MCPファミリーに属するHtrIIと膜内で複合体を形成する。同じ古細菌型ロドプシンであるアナベナセンサリーロドプシン(ASR)は、水溶性の情報伝達タンパク質と相互作用し、新奇情報伝達経路を活性化する。本研究では、古細菌型ロドプシンASRがpRと異なる情報伝達経路を活性化するために。分子構造をどのように変身させ、その結果、光情報が伝達タンパク質にどのように伝わるのかを高精度な赤外分光計測で明らかにし、古細菌型ロドプシンの分子進化過程でのモーダルシフト機構を解明することを目的にしている。
本年度の研究実績として主に以下のものが挙げられる。1,ASRに特徴的な2状態間(all-trans型および13-cis型レチナールを結合した状態)のフォトクロミックな光反応を可視分光法により解析し、光を吸収すると相互に100%の効率で変換することを明らかにした(A. Kawanabe, et. al., J. Am. Chem. Soc., 2007)。2,MCPファミリーに属するHtrIと相互作用するセンサリーロドプシンIがAsp76のプロトン化状態により、その相互作用形態を変化させることを明らかにした(Y. Furutani, et. al., Biochemistry, 2008)。3,ロドプシンの光受容部位であるレチナールシッフ塩基の吸収波長制御を粘土モデル系で再現することに成功した(Y. Furutani, et. al., Angew. Chem. Int. Ed., 2007)。4,ASRと14kDa蛋白質との相互作用解析を行うために、全反射赤外分光装置を最適化し、pRとHtrIIとの相互作用を水を多く含む状態で計測した。その結果、これまでの水和フィルムを用いた実験系では観測できなかったHtrIIの構造変化に由来する信号を捉えることに成功した。
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Research Products
(30 results)
