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2007 Fiscal Year Annual Research Report

転写制御とDNA修復に関わるLys63結合ユビキチン認識機構の解明

Research Project

Project/Area Number 19570116
Research InstitutionHigh Energy Accelerator Research Organization

Principal Investigator

川崎 政人  High Energy Accelerator Research Organization, 物質構造科学研究所, 助教 (00342600)

KeywordsX線結晶解析 / ユビキチン / 転写制御 / DNA修復 / 分子認識
Research Abstract

1.転写制御に関わるユビギチン結合蛋白質の結晶構造解析
NF-κBは、免疫、炎症、抗アポトーシスなどに関わる様々な遺伝子の転写を活性化する転写因子である。NF-κBは非刺激時にはIκBと結合して不活性型として細胞質に留まっている。細胞外からの刺激を受けると、IκBはリン酸化され、最終的にプロテアソームで分解される。その結果IκBから開放されたNF-κBは核内に移行することができ、転写を活性化する。IκBをリン酸化するIκB3キナーゼ(IKK)複合体は、キナーゼである2つの触媒サブユニットIKKαとIKKβ、ならびに制御サブユニットであるIKKγ(別名NEMO;NF-κB essential modulator)の3つのサブユニットで構成される。NEMOはLys63結合ポリユビキチンを特に認識することが分かっている。平成19年度はNEMOのユビキチン結合ドメインNUBの結晶構造解析に成功した。
2.DNA修復に関わるユビキチン結合蛋白質の結晶構造解析
損傷乗り越え複製(translesion synthesis)は、真核細胞がDNAの損傷を乗り越えて複製を行なう主要な経路である。DNAに損傷が起こると、核内増殖抗原(PCNA;proliferating cell nuclear antigen)がモノユビキチン化される。損傷乗り越え複製を行なうYファミリーポリメラーゼpolι(iota)およびpolη(eta)のC末端領域にはそれぞれ新規ユビキチン結合ドメインUBMおよびUBZが存在する。これらのユビキチン結合ドメインは、これらのポリメラーゼとモノユビキチン化したPCNAとの結合のために必要であり、損傷乗り越え複製に重要な調節的役割を担っている。平成19年度はpolηの新規ユビキチン結合ドメインUBZについて結晶構造解析に成功した。

  • Research Products

    (3 results)

All 2008 2007

All Presentation (3 results)

  • [Presentation] ヒトDNAポリメラーゼηのユビキチン結合Znフィンガードメインの結晶構造解析2008

    • Author(s)
      鈴木喜大、川崎政人、加藤龍一、Marzena Bienko、Ivan Dikic、若槻壮市
    • Organizer
      第25回PFシンポジウム
    • Place of Presentation
      KEK、つくば
    • Year and Date
      2008-03-19
  • [Presentation] ヒトDNAポリメラーゼηのユビキチン結合UBZドメインの結晶構造2007

    • Author(s)
      鈴木 喜大
    • Organizer
      第30回日本分子生物学会年会、第80回日本生化学会大会合同大会(BMB2007)
    • Place of Presentation
      パシフィコ横浜、横浜
    • Year and Date
      2007-12-11
  • [Presentation] Crystallographic analysis of the ubiquitin-binding zinc finger domain of human DNA polymerase eta2007

    • Author(s)
      Nobuhiro Suzuki
    • Organizer
      2nd International Symposium on Diffraction Structural Biology
    • Place of Presentation
      Tower Hall Funabori,Tokyo
    • Year and Date
      2007-09-12

URL: 

Published: 2010-02-04   Modified: 2016-04-21  

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