Research Abstract |
熱ショックタンパク質であるHSP90は変性タンパク質の巻き戻りを助ける分子シャペロンとして働き, シグナル伝達因子の機能を制御する働きがある. HSP90のシャペロン活性は遺伝子に生じた変異を隠蔽し, 生物ゲノムが致死などの表現型を伴わず, 漸次的に進化していくことに必須であると考えられている. 動物において, HSP90は様々な因子と結合することが知られているが, 植物におけるHSP90と結合する因子は未知であった. そこで, シロイヌナズナを用い, HSP90がどのような細胞内因子と結合し, その働きを調節するかを調べるため, HSP90阻害剤を処理したシロイヌナズナの応答を解析した. その結果, 植物においてHSP90は熱ショック応答を制御していることと, オーキシン応答を制御していることがわかった. HSP90はシロイヌナズナにおいて常に細胞内に蓄積しているESFA1と結合し, この結合はHSP90阻害剤により阻害された. HSP90阻害剤処理によりHSFA1が活性化された. これらのことから, HSP90はHSFと結合しその活性生を負に制御していることが示唆された. 一方, オーキシンで誘導されるレポーター遺伝子をもつシロイヌナズナを用い, HSP90阻害剤で, オーキシン応答が顕著に抑制されることがわかった. さらに, HSP90阻害剤で, 内在性のオーキシン応答遺伝子の発現が顕著に抑制された. これらのことから, HSP90はオーキシン応答を制御することが示唆された. 現在, オーキシン応答におけるHSP90の役割を明らかにするために, HSP90と結合する因子の探索をyeast two hybrid法により行っている.
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