2021 Fiscal Year Annual Research Report
Photosynthesis Reaction Mechanism of Photosystem II Protein Studied by Ultrafast Soft X-ray Absorption Spectroscopy
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19H02680
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Research Institution | Institute for Molecular Science |
Principal Investigator |
長坂 将成 分子科学研究所, 光分子科学研究領域, 助教 (90455212)
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Co-Investigator(Kenkyū-buntansha) |
足立 純一 大学共同利用機関法人高エネルギー加速器研究機構, 物質構造科学研究所, 研究機関講師 (10322629)
手老 龍吾 豊橋技術科学大学, 工学(系)研究科(研究院), 准教授 (40390679)
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Project Period (FY) |
2019-04-01 – 2022-03-31
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Keywords | 軟X線吸収分光法 / 光化学系IIタンパク質 / 時間分解測定 / 光合成反応 / 金属錯体 |
Outline of Annual Research Achievements |
天然の光合成反応の機構を解明するには、光化学系II (PSII)タンパク質の酸素発生中心と水の分子間相互作用を調べる必要がある。そのために、水とPSIIの主要な元素の電子状態を調べることができる軟X線吸収分光(XAS)測定と、タンパク質包含脂質二重膜の調製法を組み合わせ、膜タンパク質であるPSIIが機能を発現する状態でのXAS測定を実現することを目的とする。また、フェムト秒レーザーと放射光の同期による超高速XAS測定システムを開発することで、最終的にはPSIIタンパク質の光合成反応の機構解明を目指している。昨年度までに確立したPSIIタンパク質が機能を維持した状態で担持する方法と共に、XAS測定の妨げとなる高次回折光を除去する技術を基にして、脂質二重膜とPSIIタンパク質のXAS測定を行った。また、鉄錯体の配位子側の電子状態解析の実現を目指して、ヘミン水溶液のN-K吸収端XAS測定を行った。更に、フェムト秒レーザーと放射光から発生する軟X線パルスを同期する溶液光化学反応の超高速XAS測定システムを構築した。鉄フェナントロリン錯体水溶液において、鉄錯体が光励起により金属-配位子間電子遷移した後の高スピン状態を、N-K吸収端XAS測定による配位子のピーク変化から明らかにした。今後は、確立したタンパク質のXAS測定技術と、光化学反応の超高速XAS測定技術を組み合わせることで、PSIIタンパク質の酸素発生中心の光励起過程を明らかにしていきたいと考えている。また、PSIIタンパク質の光励起過程に留まらず、光励起後にエネルギー・電子移動する過程を超高速XAS法で明らかにすることで、天然の光合成反応の機構をより深く理解できるように研究を発展させていきたい。
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Research Progress Status |
令和3年度が最終年度であるため、記入しない。
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Strategy for Future Research Activity |
令和3年度が最終年度であるため、記入しない。
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