2021 Fiscal Year Final Research Report
Elucidation of quinone cofactor biogenesis in copper amine oxidase on the basis of proton structures and flexibility analysis
Project/Area Number |
19K05694
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Research Category |
Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
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Allocation Type | Multi-year Fund |
Section | 一般 |
Review Section |
Basic Section 37010:Bio-related chemistry
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Research Institution | Osaka University |
Principal Investigator |
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Co-Investigator(Kenkyū-buntansha) |
村川 武志 大阪医科薬科大学, 医学部, 助教 (90445990)
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Project Period (FY) |
2019-04-01 – 2022-03-31
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Keywords | 結晶構造解析 / 翻訳後修飾 / ゆらぎ / 補酵素 / 補酵素 |
Outline of Final Research Achievements |
Aim of this study is to elucidate roles of metal ions on self catalytic cofactor biogenesis in copper amine oxidase from Arthrobacter globiformis. This study experimentally clarified that ligand-metal charge transfer (LMCT)intermediate is formed on a TPQ-precursor tyrosine residue at the early step of the biogenesis reaction. Neutron crystallography determined the structures including proton coordinates, providing important information about the situation of the precursor Tyr residue when that is activated by metal binding.
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Free Research Field |
生化学
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Academic Significance and Societal Importance of the Research Achievements |
銅アミン酸化酵素のTPQ形成反応において、分子全体のゆらぎの存在が重要であることが判明した。加えて、ligand-metal charge transfer(LMCT)中間体を含む各種の金属結合型反応中間体構造のX線結晶構造や中性子構造など、新規な構造情報を決定することができた。とりわけ、中性子構造は活性中心残基のプロトン座標について、実験的に明らかにすることに成功した。得られた結果は、銅アミン酸化酵素をベースとして、新規な酸化反応を引き起こす活性中心構造を作り出すために重要な情報となった。
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