2020 Fiscal Year Research-status Report
Creation of new biomass materials using defatted soy protein
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19K22298
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Research Institution | Hokkaido University |
Principal Investigator |
山田 哲也 北海道大学, 農学研究院, 講師 (70374618)
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Co-Investigator(Kenkyū-buntansha) |
山田 真路 岡山理科大学, 理学部, 教授 (80443901)
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Project Period (FY) |
2019-06-28 – 2022-03-31
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Keywords | ダイズ / タンパク質 / アルギニン / ジペプチド / テトラペプチド |
Outline of Annual Research Achievements |
ダイズの主要な貯蔵タンパク質である7Sおよび11Sグロブリンの蓄積を低下したダイズ系統における種子成分の分析を行った。遊離のアミノ酸について分析を行ったところ,7Sと11Sグロブリンの両サブユニットタンパク質を低下させた系統では,野生型に比べ遊離のアミノ酸含量が5倍程度増加していることを明らかにした。特に,遊離のアミノ酸の内,アルギニンが大きく増加していることを明らかにした。また,タンパク質を加水分解した後に構成アミノ酸を比較したところ,遊離のアミノ酸と同様アルギニンの組成比が増加していることを明らかにした。さらに,HPLCを介してタンパク質分画において分子量の分布を比較したところ,7Sおよび11Sグロブリンの蓄積を低下したダイズ系統では低分子化合物が増加する傾向にあった。そこで,ペプチドについて解析したところ,7Sと11Sグロブリンの両サブユニットタンパク質を低下させた系統では,特定のジペプチドおよびテトラペプチドの蓄積量が野生型と比べ増加していることを明らかにした。これらの結果から,7Sと11Sグロブリンの両サブユニットタンパク質を低下させた系統では,遊離のアミノ酸,ジペプチドやテトラペプチドを増加させることで種子の中における窒素含量を一定保つ働きが存在することを明らかにした。また,遊離のアミノ酸においてアルギニンが大量に蓄積していたことに関して,アルギニンは分子内に窒素を四つ含むアミノ酸であることから,貯蔵タンパク質の合成に利用できなくなった窒素源をアルギニンに変えて効率的に窒素を利用する機序があることが示唆された。
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Current Status of Research Progress |
Current Status of Research Progress
3: Progress in research has been slightly delayed.
Reason
学内におけるコロナウイルスの感染拡大防止措置により,学内への立ち入りが制限されたことを受け,貯蔵タンパク質のサブユニットタンパク質の蓄積を低下させたダイズ種子の増殖を予定通りに行うことができなかった。これらの種子は増殖後,脱脂した後に架橋剤を加え,プラスチックを試作する予定であったが,それらの研究に提供できる十分なタンパク質を確保することができなかった。
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Strategy for Future Research Activity |
従来,本研究は2019~2020年の2年間で終了する予定であったが,研究を1年延長し2021年度において再度材料を増殖することで研究実行に必要量のタンパク質を確保することで進めることができなかったプラスチックの試作及びその特性解析を進める予定である。
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Causes of Carryover |
コロナウイルスの感染拡大防止措置により,学内への制限に伴い予定していた材料の増殖と確保ができず一部の研究について遂行することができなかった。よって,遂行できなかった一部の研究において次年度へ延長して行う予定である。なお,繰り越した金額(1,600,000円)を全て使用する予定である。
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Research Products
(2 results)
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[Journal Article] Anhydrous Proton Conduction of Soy Protein2021
Author(s)
Yamada Masanori、Department of Chemistry, Faculty of Science, Okayama University of Science, Ridaicho, Kita-ku, Okayama 700-0005, Japan
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Journal Title
International Journal of Electrochemical Science
Volume: 16
Pages: 151046~151046
DOI
Peer Reviewed
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