2008 Fiscal Year Annual Research Report
| Project/Area Number |
20051027
|
|---|
| Research Institution | The Institute of Physical and Chemical Research |
|---|
Principal Investigator |
鎌田 勝彦 The Institute of Physical and Chemical Research, 平野染色体ダイナミクス研究室, 専任研究員 (70360526)
|
|---|
| Keywords | X線結晶構造解析 / 染色体凝縮 |
|---|
| Research Abstract |
真核生物では、DNA複製開始点での複製装置形成・活性化によって、複製フォークの進行が始まる。その進行にはじまる一連の過程は、その後の染色体の形成とダイナミズムに深く連動している。それにはSMC (Structural Maintenance of Chromosomes)と総称される蛋白質が係わっている。SMC蛋白質は約500Åの長さのコイルドコイルアームと、そのNとC末端領域で構成されるATP加水分解反応を担うドメイン(HEADドメイン)を有している。原核生物の細胞においてもSMC蛋白質と2種類の制御サブユニット(ScpA、ScpB)が存在する。それらは原核生物の核様体と呼ばれるDNA高次構造の構築に関わっており、真核細胞における染色体形成と共通する分子基盤があると考えられる。
本年度は枯草菌コンデンシンのサブユニット間領域の相互作用を原子レベルで解明するため、結晶構造解析を行った。 HEADドメイン単独、HEADドメインとScpA C末端領域の複合体、そしてそのATP結合型複合体の構造解析を2Å程度の分解能で解析することができた。HEADドメインの立体構造は典型的なATP加水分解反応を担う蛋白質のフォールディングをしており、他のSMC蛋白質の構造とほぼ変わらなかった。 HEAD ドメインに付属するコイルドコイル領域の構造はコヒーシンと比べやや内側を向いており、コンデンシンの全体構造はより直線状であることが示唆された。またATP結合型結晶では、ATPの結合部位に隣接するループ構造が現れており、ATPのプリン環を結合させる足場として働いていると考えられた。
|
