2008 Fiscal Year Annual Research Report
表在性蛋白質に着目した光合成光化学系2超分子複合体のアセンブリーに関する研究
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20608002
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| Research Institution | The University of Tokyo |
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Principal Investigator |
水澤 直樹 The University of Tokyo, 大学院・総合文化研究科, 助教 (80342856)
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| Keywords | 植物生理 / シアノバクテリア / 光合成 / 光化学系II / 表在性タンパク質 / 超分子複合体 |
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| Research Abstract |
昨年度は、酸素発生型光合成のモデル生物であるシアノバクテリアSynechocystis sp. PCC 6803を用いて光化学系II(PSII)のアセンブリーに重要な役割をもつと予想される表在性タンパク質の各種遺伝子破壊株、His-タグ付与変異株やN末端の脂質修飾シグナルを改変した変異株を作製し、完成した変異株については光合成の解析を進めた。
1.表在性蛋白質の遺伝子破壊株を用いたPSIIアセンブリー過程の解析
表在性タンパク質の遺伝子破壊株(△psb27,△psb28)の光合成特性の解析を開始した。その結果、Psb28蛋白質の遺伝子破壊株(△psb28)は、通常生育条件下では光合成に依存する細胞増殖に変化はみられないが、高温条件で強光に曝すと増殖が抑えられることがわかった。△psb27株も通常条件下では細胞増殖に野生株との違いは観察されなかったが、△psb28株同様、各種ストレス条件で光合成特性が変化する可能性を今後検討する必要がある。
2.表在性蛋白質と相互作用するPSIIアセンブリー中問体の解析
Psb27、Psb28各蛋白質にHisタグを導入した変異株を作製した。ニッケルカラムを用いて、これら変異株からPSIIアセンブリー中間体を精製する試みを開始した。
3.表在性タンパク質の脂質修飾が光合成の特性に与える影響
昨年度はPsb27, Psb0, PsbQの各タンパク質N末端の脂質修飾の程度を改変した各種変異株を作製した。本来脂質修飾を受けないPsbOに脂質修飾シグナルを導入するとタンパク質が細胞内に蓄積しなくなることがわかった。一方、本来脂質修飾を受けるPsb27とPsbQの脂質修飾の程度を改変した変異株では、変異タンパク質の蓄積が観察されたので、これら変異株について今後さらなる解析をおこなう予定である。
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