2010 Fiscal Year Annual Research Report
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21570113
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| Research Institution | Tottori University |
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Principal Investigator |
河田 康志 鳥取大学, 工学研究科, 教授 (40177697)
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| Keywords | 蛋白質 / 生体分子 / アミロイド線維 / 天延変性 / シャペロニン / αシヌクレイン |
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| Research Abstract |
蛋白質が本来有する柔軟性が果たす役割についてさらに継続的に研究を行い,以下のような成果を得た。
1:シャペロニンのフレキシブルC末端領域
シャペロニンGroELのC末端領域に存在している天然変性ペプチド領域中にあるKNDAAD配列をタンデムに繰り返して導入した場合,3回まではシャペロニン機能はあまり変化しなかったが,4回繰り返した場合,大きな機能低下が起こることが分かった。しかし0.5MKCl存在下では,野生型と同程度のシャペロニン活性を示した。これらの結果から,シャペロニンのC末端の天然変性ペプチド領域はKNDAAD配列の電荷と大きな関係があることが明らかになった。
2:天然変性蛋白質αシヌクレインのアミロイド線維形成
本来一定の立体構造を持たず,ランダムな構造をとっている,いわゆる天然変性状態の蛋白質の代表であるαシヌクレインは,その構造が変化して次第にアミロイド線維を形成し,それが原因となってパーキンソン病を発症する。この蛋白質のアミロイド線維核部位ペプチドを蛋白質化学的に同定することに成功した。また,その中でも特に94番目のPhe残基がアミロイド線維形成に重要であることが明らかになった。更にこのペプチドの特性を調べた結果,他の蛋白質のアミロイド線維形成伸張材料として役に立つことが明らかになった。これはアミロイド線維伸張ペプチドとして,脳神経変性病の診断材料として役に立つことが示唆された。
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Research Products
(4 results)
