| Research Abstract |
F_1-ATPaseは生体内で働く回転分子モーターであり,電気モーターのように可逆に働く.生理的条件下でATPを加水分解しながら中心のγ軸が一方向に回転するが,生体内では,F_oF_1-ATP合成酵素の一部として働き,膜内外の水素イオンの電気化学ポテンシャルによって,F_1モーターは逆向きに回転させられ,むしろ,ATPを合成している.ATPは生命活動に必須のエネルギー源であり,そのほとんどを合成しているのがF_1-ATPaseである,したがって,F_1-ATPaseの逆回転を調べることは,生命のエネルギー論を理解する上で極めて重要である.我々は,回転電場法という,微小な誘電体に制御したトルクを課すことのできるシステムを応用し,回転分子モーターF_1ATPaseに一定の外部トルクを課し,回転速度のトルク依存性を測定した.これは,F_oF_1-ATP合成酵素のモデル実験系となっている.その結果,ある程度以上の強さのトルクをかけると,逆方向(ATP合成方向)にステップ状に回転することが分かった.回転速度が0になるストールトルクを測定した結果,F_1-ATPaseが1ステップあたり出せる最大仕事(W_<stall>)は,1ATPの加水分解反応によって得られる化学自由エネルギー差(Δμ)とほぼ等しいことが分かった.Δμは,ATPの加水分解反応から取り出せる最大の仕事に対応する.Δμ=W_<stall>という結果は,F_1-ATPaseの化学力学結合がほぼ1対1であり,F_1-ATPaseの化学エネルギーから力学エネルギーへの変換効率が100%であることを示唆している.一方,F_1-ATPaseのATP結合部位周辺のアミノ酸を置換すると,W_<stall>は,Δμよりも有意に小さくなることが分かった.これは,F_1-ATPaseの構造は,進化の過程で高く最適化されていることを示唆している.
|
