2023 Fiscal Year Final Research Report
Analysis on protein phosphatases that regulate turnover of ethylene biosynthesis ACC synthase
Project/Area Number |
21H02185
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Research Category |
Grant-in-Aid for Scientific Research (B)
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Allocation Type | Single-year Grants |
Section | 一般 |
Review Section |
Basic Section 39030:Horticultural science-related
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Research Institution | Nagoya University |
Principal Investigator |
Mori Hitoshi 名古屋大学, 糖鎖生命コア研究所, 研究員 (20220014)
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Project Period (FY) |
2021-04-01 – 2024-03-31
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Keywords | エチレン / ACC合成酵素 / タンパク質ホスファターゼ |
Outline of Final Research Achievements |
ACC synthase, ACS, which is rate limiting key enzyme of plant hormone ethylene biosynthesis is phosphorylated by protein kinase CDPK and MAPK respectively. Phosphorylated ACS is stable and dephosphorylated one is unstable in cell. Protein phosphatase, PP2A, consists of subunit A, B, C and B subunit recognizes substrate of specific phosphorylated protein. I tried to identify B” type subunit of PP2A type protein phosphatase in tomato as candidate that recognizes ACS as target. Some candidates of 16 kinds B subunits are selected, but cannot identify B” type subunit finally.
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Free Research Field |
植物生化学
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Academic Significance and Societal Importance of the Research Achievements |
リン酸化・脱リン酸化が酵素活性を左右することは既知であるが、ACC合成酵素のリン酸化は酵素活性に影響せず、酵素の分解に関与し細胞内の酵素量を制御するという新たな分子機構である。本課題で扱ったACC合成酵素のリン酸化を介した制御機構は、既知のプロテアソーム系とは、標的タンパク質を認識する機構が異なる新しいタンパク質分解系の制御機構である。この新しい機構が明らかにされることの学術的な意義は高く、生命科学の発展に大きく貢献できると期待できる。さらにACC合成酵素の調節機構の解明によって、PP2AのBサブユニットも制御の候補となり、PPaseを選抜マーカーとして利用でき実用面での意義も高い。
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