Time-resolved X-ray crystallography of light-driven ion pumps and their applications

2023 Fiscal Year Final Research Report

• Project/Area Number: 21H02439
• Research Category: Grant-in-Aid for Scientific Research (B)
• Allocation Type: Single-year Grants
• Section: 一般
• Review Section: Basic Section 43040:Biophysics-related
• Research Institution: Tohoku University
• Principal Investigator: Nango Eriko 東北大学, 多元物質科学研究所, 教授 (90376947)
• Co-Investigator(Kenkyū-buntansha): 保坂 俊彰 国立研究開発法人理化学研究所, 生命機能科学研究センター, 技師 (40462725)
• Project Period (FY): 2021-04-01 – 2024-03-31
• Keywords: ロドプシン / X線自由電子レーザー / X線結晶解析

Outline of Final Research Achievements

Retinal proteins (rhodopsin) from microorganisms are membrane proteins that perform their functions by light. A typical function is the active transport of ions in one direction by photoexcitation, transporting a variety of ions. There has been interest in the mechanism by which they transport ions with different charges unidirectionally despite their structural similarity. In this project, we have expressed and crystallized several ion-pump rhodopsins, and obtained their dynamic structures by time-resolved serial crystallography using an X-ray free electron laser.

Free Research Field

構造生物学

Academic Significance and Societal Importance of the Research Achievements

今までに、部位特異的変異導入及びその活性測定やクライオトラップ法による中間体X線結晶構造解析などが行われてきたが、イオンの選択性やイオン輸送機構の全容は明らかではなかった。本課題では、X線自由電子レーザーにより、光反応の過程をリアルタイム且つ原子レベルで可視化することが可能なことから、従来の課題を克服し新たな知見を見出すことが期待される。また、本ターゲットはその光応答性を利用して細胞の光制御を可能とするオプトジェネティクスに利用されるなど応用面でも注目されており、分子設計への応用も期待される。