Functional analysis of cancer driver ubiquitin ligase using a newly developed substrate identification method.

2023 Fiscal Year Final Research Report

• Project/Area Number: 21H02690
• Research Category: Grant-in-Aid for Scientific Research (B)
• Allocation Type: Single-year Grants
• Section: 一般
• Review Section: Basic Section 49010:Pathological biochemistry-related
• Research Institution: Hokkaido University
• Principal Investigator: Watanabe Masashi 北海道大学, 医学研究院, 講師 (10632424)
• Co-Investigator(Kenkyū-buntansha): 近藤 豪 北海道大学, 医学研究院, 講師 (10712705)
• Project Period (FY): 2021-04-01 – 2024-03-31
• Keywords: ユビキチン

Outline of Final Research Achievements

It is increasingly clear that ubiquitination modifications are involved in cancer development, malignant transformation, and metastasis, and ubiquitin ligases responsible for substrate selectivity are attracting attention as drug targets. In this study, we aimed to elucidate the mechanisms by which ubiquitin ligases contribute to cancer progression through the elucidation of ubiquitin-substrate relationships and regulatory factors that play important roles in cancer using proteomics. We elucidated the mechanisms of cancer regulation by several ubiquitin ligases.

Free Research Field

生化学

Academic Significance and Societal Importance of the Research Achievements

酵素基質関係の解明は、ユビキチンリガーゼ(E3)と基質の結合を阻害する薬剤標的としての意義と共に、近年注目を集めている標的タンパク質分解誘導剤の開発においても重要な情報と考えられている。しかし一方で、薬剤標的として利用可能なE3・基質関係の枯渇も指摘されつつあり、未だ明らかにされていない、がんで重要なE3・基質関係の解明が強く望まれている。本研究成果はそのような要求に応えるものであり、がん生物学における学術的な意義と共に、がん治療基盤としての社会的意義を持つものと思われる。