Elucidation of the mechanism which ergothioneine, a virulence-enhancing factor in Burkholderia pseudomallei, is not degraded intracellularly.

2023 Fiscal Year Final Research Report

• Project/Area Number: 21K07005
• Research Category: Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
• Allocation Type: Multi-year Fund
• Section: 一般
• Review Section: Basic Section 49050:Bacteriology-related
• Research Institution: Kochi University
• Principal Investigator: Muramatsu Hisashi 高知大学, 教育研究部総合科学系生命環境医学部門, 准教授 (90437343)
• Co-Investigator(Kenkyū-buntansha): 柏木 丈拡 高知大学, 教育研究部総合科学系生命環境医学部門, 教授 (60363256) ; 若松 泰介 高知大学, 教育研究部総合科学系生命環境医学部門, 准教授 (60597938)
• Project Period (FY): 2021-04-01 – 2024-03-31
• Keywords: エルゴチオネイン分解 / バークホルデリア属細菌

Outline of Final Research Achievements

The ertCDE genes encoding 3-(5-oxo-2-thioxoimidazolidin-4-yl) propionic acid desulfhydrase, hydantoin-5-propionic acid amidohydrolase, and N-carbamyl-L-glutamic acid amidohydrolase from Burkholderia sp. HME13 were identified, and the gene products were characterized. The ertCDE expression in Burkholderia sp. HME13 were induced by ergothioneine and thiourocanic acid.

Free Research Field

微生物学、酵素学

Academic Significance and Societal Importance of the Research Achievements

Burkholderia sp. HME13のエルゴチオネイン分解に関わるすべての酵素を明らかにし、それぞれの精製酵素を用いて諸性質を明らかにした。特に、アミノ酸配列から機能を予測することができなかったタンパク質ファミリーに属するErtCの機能を同定したことは大きな成果の１つであり、今後、類似配列のタンパク質の機能同定に貢献するものと考えている。類鼻疽菌が合成した感染力増強因子エルゴチオネインが細胞内で分解されないのはエルゴチオナーゼがペリプラズムに局在するためと考えられ、本研究の成果が類鼻疽の予防法の開発に貢献することを期待している。