2013 Fiscal Year Annual Research Report
蛋白質環境下におけるアミノ酸のプロトン親和性変化の量子論的解析
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22740259
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| Research Institution | Kanagawa Institute of Technology |
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Principal Investigator |
神谷 克政 神奈川工科大学, 基礎・教養教育センター, 准教授 (60436243)
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| Project Period (FY) |
2010-04-01 – 2014-03-31
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| Keywords | ナノ・バイオ / 蛋白質 / 計算科学 / アミノ酸 / プロトン親和性 / 第一原理計算 / 構造・機能・電子状態 / 密度汎関数理論 |
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| Research Abstract |
ナノメートルのスケールの生命現象では、プロトンの微視的な振る舞いが重要な役割を担う。本研究では、アミノ酸のプロトン親和性に対する環境の効果を量子論的手法により原子スケールで解明する。それにより、蛋白質の立体構造情報の量子論的解析法の確立と、その構造・機能相関を原子スケールで解明するためのフレームワークの提唱を目指す。
本年度は、機能と構造との相関が示唆されたタンパク質の重要な例として、主にナイロンオリゴマー分解酵素の解析を行った。この酵素は、6-ナイロン工業副産物（ナイロンオリゴマー）を分解する機能を有するために、その反応機構を解明することは酵素を用いた環境浄化の観点からも重要な問題である。本酵素の活性部位には、触媒３残基と呼ばれるアミノ酸（Ser112、Lys115、Ty215）に加え、本酵素のみに特有なTyr170が存在する。本年度は、これら「触媒３残基＋第４のアミノ酸」という新規な系の反応機構におけるプロトンの挙動を第一原理分子動力学法を用いて解析した。その結果、Lys115はSer112からのプロトン受容体、Tyr215はアミド結合の切断に必要なプロトンの供与体であることがわかった。一方、Tyr170は、アミド分解時にアミド結合のNH結合の方向を固定する事で、Tyr215からアミドNへのプロトン移動を促進することがわかった。これにより、四面体中間体が効率的に分解され、反応効率が上昇することが予想された。本計算で得られた反応機構は、触媒3残基とTyr170が協調的に働く事で発現するメカニズムであり、従来のペプチダーゼ系で見られる触媒3残基のみで行われる反応機構とは全く異なる機構であることが示唆された。加えて、種々なナノ・バイオ物質に対しても第一原理計算を行い、電子状態と構造の相関関係についての微視的な知見を得た。
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| Current Status of Research Progress |
Reason
25年度が最終年度であるため、記入しない。
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| Strategy for Future Research Activity |
25年度が最終年度であるため、記入しない。
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Research Products
(19 results)
