2013 Fiscal Year Annual Research Report
バイオインフォーマティクスによるロイシンリッチリピートの進化、構造、機能の研究
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23500368
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| Research Institution | Sapporo Medical University |
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Principal Investigator |
松嶋 範男 札幌医科大学, 医療人育成センター, 教授 (60137403)
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| Keywords | タンデムリピート / ロシンリッチリピート / 水平進化 / Non-canonical LRR |
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| Research Abstract |
ロイシンリッチリピート(LRR)は、同じまたは似た配列を繰り返すタンデムリピートの一つであり、ウイルスからヒトまで２万個以上の蛋白質に存在する。多くのLRRは蛋白質やリガンドと相互作用し、動物や植物の自然免疫や神経システムの発生などの機能に関与している。また、グラム陰性菌タイプIIIの分泌システム、アポトーシス、オートファジー、mRNAの核輸送、ユビキチンプロセスにも関与している。LRRの繰り返し単位は20から30アミノ酸残基である。この繰り返し単位は、前半部分の保存性がよいHighly conserved segment (HCS)と、後半部分のVariable segment (VS)に分けられる。HCSはLxxLxLxx(C/N)x(x/-)Lの11または12残基からなる。VSのコンセンサス配列の違いにより、8つのクラスが存在する。本研究の目的は、LRRのアミノ酸配列、構造、機能の多様性がどのようにして生まれたかを明らかにすることである。
本研究では次の研究成果をあげることができた。１つ目は、植物にのみ存在するPS-LRRがバクテリアにも存在することを見出し、このLRR遺伝子が植物からバクテリアに水平伝播(HGT)したことを示した。２つ目は、単細胞真核生物とバクテリア由来蛋白質から、これまでLRRモチーフと同定されていない新規なLRR（Non-canonical LRRと名付けた）を見出した。Non-canonical LRRのHCSは、VxGx(L/F)x(L/C)xxNxL により特徴づけられる。また、LRRドメインには、しばしばLRRとは見做されない100残基以上にも渡る長いドメイン（Islandドメイン）が存在する。植物のLRR蛋白質にみられるIslandドメインの特徴を配列解析から明らかにした。
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[Journal Article] Novel mechanism of regulation of protein 4.1G binding properties through Ca2+/calmodulin-mediated structural changes2013
Author(s)
Nunomura, W., Jinbo, Y., Isozumi, N., Ohki, S.,Izumi, Y., Matsushima, N. & Takakuwa, Y.
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Journal Title
Cell Biochem Biophys
Volume: 66
Pages: 545-558
DOI
Peer Reviewed
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