2012 Fiscal Year Annual Research Report
ＦＣＨＯ２による膜変形を介したＥＧＦ受容体の制御機構
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23890162
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| Research Institution | Kumamoto University |
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Principal Investigator |
坂本 泰久 熊本大学, 生命科学研究部, 助教 (20613392)
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| Project Period (FY) |
2011-08-24 – 2013-03-31
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| Keywords | エンドサイト―シス / BARドメイン / 細胞膜変形 |
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| Research Abstract |
EGF受容体のエンドサイト―シスは細胞内シグナル伝達と受容体の分解・リサイクルの調節という過程において重要な役割を果たす。よってエンドサイト―シスの素過程を理解することはEGF受容体の制御機構を理解する上で重要である。F-BARドメインをもつタンパク質はF-BARドメインを介してリン脂質に結合し、生体膜を様々な形状（曲率）に変形することでエンドサイト―シスを制御する。しかし細胞膜の変形がエンドサイト―シスを調節する機構には不明な点が多い。本年度はF-BARドメインを持つFCHO2によるエンドサイト―シスの制御機構を調査する過程で新規アダプター分子を同定し以下の事を明らかにした。（1）培養細胞でアダプター分子をノックダウンすると膜タンパク質のエンドサイト―シスが抑制された。(2)FCHO2のF-BARドメインは細胞内に細胞膜のチューブを形成する。アダプター分子はFCHO2によって形成される細胞膜のチューブに局在した。(3)本分子は異なる生物種で保存されている。そこで生物間で保存性の高いアミノ配列に点変異を導入し、変異体を作製した。この変異体はFCHO2によって形成される細胞膜のチューブへの局在能力を喪失した。(4)アダプター分子はフォスファチジルセリン依存的に細胞膜に結合することを明らかにした。(5)アダプター分子はFCHO2によって形成されるものと同サイズのリポソーム(直径約50nm)への結合力が高いことが明らかとなった。
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| Current Status of Research Progress |
Reason
24年度が最終年度であるため、記入しない。
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| Strategy for Future Research Activity |
24年度が最終年度であるため、記入しない。
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