2014 Fiscal Year Annual Research Report
酸素発生反応を安定化させる光化学系ΙΙ表在性タンパク質の構造・機能・進化
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24370025
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| Research Institution | Tokyo University of Science |
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Principal Investigator |
鞆 達也 東京理科大学, 理学部, 教授 (60300886)
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| Co-Investigator(Kenkyū-buntansha) |
野口 巧 名古屋大学, 理学(系)研究科(研究院), 教授 (60241246)
三野 広幸 名古屋大学, 理学(系)研究科(研究院), 准教授 (70300902)
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| Project Period (FY) |
2012-04-01 – 2015-03-31
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| Keywords | 光化学系II / 酸素発生 / 多様性 / 表在性タンパク質 |
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| Outline of Annual Research Achievements |
光合成光化学系IIは水を電子供与体とする超分子複合体である。水分解反応は光照射により反応中心クロロフィルが励起されカチオンが生じる。その空孔を埋めるために水分解により電子が供給されるが、その触媒部位は近年構造が詳細に明らかにされたMn4CaO5クラスターである。このMn4CaO5クラスターは光化学系II表在性タンパク質によって安定化されている。表在性タンパク質は種によって多様性があり、それぞれの機能を決定することが持続可能な光合成エネルギー変換に繋がる。
酸素発生型光合成原核生物であるシアノバクテリアの光化学系II表在性タンパク質はPsbO, PsbV, PsbUの３つであり、これらを取り除くと酸素発生活性が大幅に低下することが知られていた。しかし、その分子機構は不明であったため光誘起差FTIR法を用いて解析したところ、３種の表在性タンパク質を取り除くと、Mn4CaO5クラスター周囲のタンパク質の大きな変化が観測された、そこにPsbOを加えると構造の一部が回復し、３種の表在性タンパク質全部を加えると元の構造に戻ることが確認された。これらの回復はCaCl2濃度変化によって差がみられたことから、表在性タンパク質をタンパク質の構造変化ばかりでなく、Caイオン、Clイオンの保持にも影響を与えていると考えられた。
また、Mn酸化物による水分解反応について、その反応場を金や炭素に変えることによって高効率化に成功した。
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| Research Progress Status |
26年度が最終年度であるため、記入しない。
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| Strategy for Future Research Activity |
26年度が最終年度であるため、記入しない。
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| Causes of Carryover |
26年度が最終年度であるため、記入しない。
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| Expenditure Plan for Carryover Budget |
26年度が最終年度であるため、記入しない。
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[Presentation] Development of an artificial light-driven water splitting nano-device using photosynthetic proteins and metal nanoparticles2014
Author(s)
Kazuki Tahara, Kousuke Kawahara, Keisuke Namie, Natsuko Inoue, Ryo Nagao, Yuki Kato, Tatsuya Tomo, Yutaka Shibata, Hiroshi Fukumura, Yasuhiro Kashino, Takumi Noguch
Organizer
第52回日本生物物理学会年会
Place of Presentation
札幌コンベンションセンター
Year and Date
2014-09-25 – 2014-09-27
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