2014 Fiscal Year Annual Research Report
細胞骨格の制御機構の統一的理解：アクトミオシンがつくる動的秩序構造の双安定性
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24740294
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| Research Institution | Waseda University |
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Principal Investigator |
宮崎 牧人 早稲田大学, 理工学術院, 次席研究員 (40609236)
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| Project Period (FY) |
2012-04-01 – 2015-03-31
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| Keywords | アクトミオシン / 分子モーター / 細胞骨格 / 自己組織化 |
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| Outline of Annual Research Achievements |
アクチンモノマーとアクチン繊維のバンドル化因子を様々な大きさの油中液滴に封入し、液滴内でアクチン繊維を重合させるとどのような高次構造が形成されるかを調べた。その結果、アクチン繊維の持続長よりも小さな液滴ではリング状のアクチンバンドルが形成されることを発見した。アクチンリングの直径は液滴サイズと一致。必ず赤道面に形成されることがわかった。続いて双頭ミオシン（HMM）とATPをアクチンと同時に液滴に封入したところ、ミオシンの濃度依存的にリングの形成効率が上昇した。一方、ATPが存在しない場合や、双頭ミオシンの代わりに単頭ミオシンを添加したところリングの形成は促進されず、双頭ミオシンによるアクチン繊維の動的再配置によってリングの形成が促進されることがわかった。自発形成したアクチンリングはミオシン濃度依存的に収縮し、収縮速度は初期のリング径に比例するという収縮環と同様の性質を示したことから、収縮環の自発形成と収縮の最小構成要素モデルとして提案した（Miyazaki, Chiba, Eguchi, Ohki, Ishiwata, Nat. Cell Biol. (2015)）。
一方、２次元平面上にアクチン繊維を局在させておき、そこにアクチン繊維のバンドル化因子を添加すると、アクチンバンドルの２次元ネットワークが自発的に形成される条件を発見。ネットワークの最終形状はバンドル化因子の最終濃度ではなく、濃度の変化速度が決めていることを示唆するデータが得られた。このアクチンバンドルの２次元ネットワークに双頭ミオシン（HMM）とATPを添加したところ、バンドルが収縮し、収縮後のネットワークの形状がHMMの濃度に依存することを見つけた（論文準備中）。
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