2015 Fiscal Year Annual Research Report
小胞輸送からリボソーム生合成へのシグナル伝達における細胞骨格形成の関与
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25450516
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Research Institution | Hiroshima University |
Principal Investigator |
水田 啓子 広島大学, 生物圏科学研究科, 名誉教授 (40166012)
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Co-Investigator(Kenkyū-buntansha) |
船戸 耕一 広島大学, 生物圏科学研究科, 准教授 (30379854)
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Project Period (FY) |
2013-04-01 – 2016-03-31
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Keywords | 小胞輸送 / 酵母 / リボソーム生合成 |
Outline of Annual Research Achievements |
出芽酵母において,小胞体から細胞膜への分泌経路のどの段階を遮断しても,リボソームの生合成が転写レベルで抑制される。分泌経路遮断によるシグナル伝達に関与するRrs1は、核小体で25S rRNA前駆体のプロセシングと60Sリボソームサブユニットの組立てを調節する必須蛋白質である。分泌経路の遮断は、細胞表層ストレスセンサーWscによって感知され、プロテインキナーゼC(Pkc1)を経て核へと伝達されることが報告されているが、その詳細な機構は明らかにされていない。そこで、酵母two-hybrid法を用いたスクリーニングにより、Rrs1と相互作用する蛋白質として、Arp2/3複合体の構成因子であるArc35を同定した。さらにArc35だけでなく、Arp2/3複合体の他の構成因子であるArp2およびArp3もシグナル伝達に関与することを明らかにした。Arc35は細胞骨格であるアクチンの重合と微小管の形成の両方に機能する。Arc35と相互作用し、微小管制御に関与するγ-チューブリンとカゼインキナーゼ2、アクチンと微小管両方の制御に関与するカルモデュリンがシグナル伝達に関与することから、本シグナル伝達には、Arc35を介したアクチンと微小管両方の制御系が必要であることが示唆された。
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[Journal Article] An essential function of Rrs1 in ribosome biogenesis is conserved in both budding and fission yeasts2015
Author(s)
Wan K, Kawara H, Yamamoto T, Kume K, Yabuki Y, Goshima T, Kitamura K, Ueno M, Kanai M, Hirata D, Funato K, Mizuta K.
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Journal Title
Yeast
Volume: 32
Pages: 607-614
DOI
Peer Reviewed / Acknowledgement Compliant
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[Journal Article] Sphingolipids regulate telomere clustering by affecting the transcription of genes involved in telomere homeostasis.2015
Author(s)
Ikeda A, Muneoka T, Murakami S, Hirota A, Yabuki Y, Karashima T, Nakazono K, Tsuruno M, Pichler H, Shirahige K, Kodama Y, Shimamoto T, Mizuta K, Funato K.
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Journal Title
J. Cell Sci.
Volume: 128
Pages: 2454-2467
DOI
Peer Reviewed / Int'l Joint Research / Acknowledgement Compliant
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[Journal Article] COPII coat composition is actively regulated by luminal cargo maturation2015
Author(s)
Manzano-Lopez J, Perez-Linero AM, Aguilera-Romero A, Martin ME, Okano T, Silva DV, Seeberger PH, Riezman H, Funato K, Goder V, Wellinger RE, Muniz M.
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Journal Title
Curr. Biol.
Volume: 25
Pages: 152-162
DOI
Peer Reviewed / Int'l Joint Research / Acknowledgement Compliant
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