Mechanism of calcium-response regulation of EF-hand protein ALG-2 in the nucleus and membranes

2016 Fiscal Year Final Research Report

• Project/Area Number: 26292050
• Research Category: Grant-in-Aid for Scientific Research (B)
• Allocation Type: Partial Multi-year Fund
• Section: 一般
• Research Field: Applied biochemistry
• Research Institution: Nagoya University
• Principal Investigator: Maki Masatoshi 名古屋大学, 生命農学研究科, 教授 (40183610)
• Co-Investigator(Kenkyū-buntansha): 柴田 秀樹 名古屋大学, 生命農学研究科, 准教授 (30314470)
• Co-Investigator(Renkei-kenkyūsha): TAKAHARA Terunao 名古屋大学, 大学院生命農学研究科, 助教 (90708059)
• Research Collaborator: WAKATSUKI Soichi 大学共同利用機関法人高エネルギー加速器研究機構, 物質構造科学研究所, 教授 (00332114) ; KAWASAKI Masato 大学共同利用機関法人高エネルギー加速器研究機構, 物質構造科学研究所, 准教授 (00342600) ; SUZUKI Hironori 大学共同利用機関法人高エネルギー加速器研究機構, 物質構造科学研究所, 研究員 (60595627) ; SASAKI Kanae (OSUGI Kanae) 名古屋大学, 大学院生命農学研究科, 大学院生 ; TAKAHASHI Takeshi 名古屋大学, 大学院生命農学研究科, 大学院生 ; KANADOME Takashi 名古屋大学, 大学院生命農学研究科, 大学院生 ; ZHANG Wei 名古屋大学, 大学院生命農学研究科, 大学院生 ; KOJIMA Kyosuke 名古屋大学, 大学院生命農学研究科, 大学院生 ; MATSUO Rina 名古屋大学, 大学院生命農学研究科, 大学院生
• Project Period (FY): 2014-04-01 – 2017-03-31
• Keywords: カルシウム結合タンパク質 / EF-ハンド / 結合モチーフ / 蛋白質間相互作用 / 小胞輸送

Outline of Final Research Achievements

In the early secretory pathway of proteins from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus, Ca2+-dependent accumulation of ALG-2 to the endoplasmic reticulum exit sites bridges Sec31A, a component of COPII outer shell, and annexin A11 and retards transport of a model cargo membrane protein, and causes multimerization of the TFG protein. Refinement of the binding sequences by the X-ray crystal structural analysis of ALG-2 and the Sec31A peptide and by mutational analysis of both proteins, we propose a new ALG-2-binding motif. We searched proteins containing the motif and found a novel ALG-2 interacting proteins that passes through the ER membrane. ALG-2 was found to inhibit the activity of the Ca2+-dependent transcription factor NFAT.

Free Research Field

農学・農芸化学・応用生物化学