殺菌因子RaRFの蛋白構造および遺伝子構造の系統発生学的比較

1988 Fiscal Year Annual Research Report

• Project/Area Number: 63570200
• Research Institution: Kitasato University
• Principal Investigator: 川上 正也 北里大学, 医学部, 教授 (50050349)
• Co-Investigator(Kenkyū-buntansha): 小野 雅夫 北里大学, 医学部, 講師 (40050645) ; 猪原 節之介 北里大学, 医学部, 講師 (90101295) ; 久下 周佐 北里大学, 医学部, 助手 (50186376)
• Keywords: 殺菌因子 / 蛋白構造 / 遺伝子構造 / 系統発生 / 補体Cl / セリンプロテアーゼ

Research Abstract

1.マウスRaRFの機能と構造
(1) 機能: マウスのRaRFは、補体成分C1と同様に、C4とC2を直接活性化することが、Ra菌LPS結合赤血球を用いた溶血実験によって明らかになった。また、RaRFは、C1と同様に、血液中では未活性型として存在しているが、それがRa菌多糖体と結合すると活性型になり、C4等を活性化しうるようになることも解った。
(2) 構造と主要成分: マウスRaRFの主要成分であるP28a、P28bポリペプチドの一次構造を、クローニングされたcDNAから決定した。それは、C1の亜成分C1qとドメイン構造が似ていると同時に、動物レクチンに特徴的なアミノ酸配列をもっていた。
(3) プロテアーゼの存在: RaRFには、これらのポリペプチドの他に、C1s様のセリンプロテアーゼを含む複合体であった。
2.その他の哺乳動物のRaRF
ラットRaRFもP28a、P28bポリペプチドを含んでおり、マウスRaRFと同様に、C4とC2を直接活性化した。
これに対し、ヒト、ウサギ、モルモットでは、P30を含んでいた。
3.カエルRaRF
両棲類に属するウシガエルのRaRFが部分精製された。これは他動物のRaRFと同様に補体(ことに同種補体)を活性化した。
また、部分精製画分は、P30ポリペプチドを含んでいた。P30に相当するcDNAをクローニングし、アミノ酸配列を推定した。それはマウスのP28a、P28bと50%近い配列類似性をもっていて、動物レクチンとClqの特徴をかね具えていた。
これらのことから、哺乳類の種間のみならず両棲類にも、機能および構造の上で極めてよく似たRaRFがあると考えられる。

Research Products

• [Publications] 猪原和泉: Biochemical and Biophysical Research Communications. 152. 636-641 (1988)
• [Publications] 季育華: The Journal of Immunology. 141. 4271-4275 (1988)
• [Publications] 季育華: 北里医学. 18. 651-658 (1988)
• [Publications] 季育華: 北里医学. 18. 698-702 (1988)
• [Publications] 渡辺真理子: Developmetal and Comparative Immunology.