2020 Fiscal Year Annual Research Report
小胞体内MHCの立体構造構築の理解
Publicly Offered Research
| Project Area | Creation, function and structure of neo-self |
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| Project/Area Number |
19H04799
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| Research Institution | Tohoku University |
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Principal Investigator |
奥村 正樹 東北大学, 学際科学フロンティア研究所, 助教 (50635810)
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| Project Period (FY) |
2019-04-01 – 2021-03-31
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| Keywords | MHC / シャペロン / 酸化的フォールディング / カルシウム |
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| Outline of Annual Research Achievements |
HMCはPDI familyのひとつERp57とcomplexを組み、抗原ペプチドをloadingするPLC complexを形成する。しかしながら、MHCを構成する個々のb2m、HLAもしくは全
体のアッセンブリを補助する因子は不明である。
本年度はERp57とCNXの複合体形成がHLAの酸化的フォールディングの触媒及び凝集抑制に効果を示すか検証した。その際、本複合体形成がカルシウムによって制御されることを見出した。すなわち、カルシウム非存在下の方が存在下に比べ、複合体を強く形成することをITCや2D PAGEにより検証した。さらに、これら複合体は酸化的フォールディングの触媒の加速と、凝集抑制効果を示し、複合体形成とその機能について新たな機序を明らかにした。本結果は現在原著論文として投稿中である。
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| Research Progress Status |
令和2年度が最終年度であるため、記入しない。
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| Strategy for Future Research Activity |
令和2年度が最終年度であるため、記入しない。
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[Journal Article] A unique leucine-valine adhesive motif supports structure and function of protein disulfide isomerase P5 via dimerization2021
Author(s)
Okumura, M.,* Kanemura, S.,# Matsusaki, M., # Kinoshita, M., # Saio, T., Ito, D., Hirayama, C., Kumeta, H., Watabe, M., Amagai, Y., Lee, Y.H., Akiyama, S., and Inaba, K.*
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Journal Title
Structure
Volume: in press
Pages: in press
Peer Reviewed / Open Access / Int'l Joint Research
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[Journal Article] Distinct roles and actions of protein disulfide isomerase family enzymes in catalysis of co-translational disulfide bond formation2021
Author(s)
Hirayama, C., Machida, K., Noi, K., Murakawa, T., Okumura, M., Ogura, T., Imataka, H., and Inaba, K*.
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Journal Title
iScience
Volume: 4
Pages: 102296
Peer Reviewed / Open Access
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[Journal Article] Antipsychotic olanzapine-induced misfolding of proinsulin in the ER accounts for atypical development of diabetes2020
Author(s)
Ninagawa S*, Tada S,# Okumura M,# Inoguchi K,# Kinoshita M, Kanemura S, Imami K, Umezawa H, Ishikawa T, Okada T, Mackin R, Torii S, Ishihama Y, Inaba K, Anazawa T, Nagamine T, Mori K*
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Journal Title
eLife
Volume: 9
Pages: e60970
Peer Reviewed / Open Access / Int'l Joint Research
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